Articles

Peptid kötés

a nitrogénatomon lévő magányos elektronpár jelentős delokalizációja részleges kettős kötési karaktert ad a csoportnak. A részleges kettős kötés teszi az amid csoport planar, előforduló sem a cis vagy transz izomerek. A fehérjék kibontott állapotában a peptidcsoportok szabadon izomerizálhatnak és mindkét izomert elfogadják; hajtogatott állapotban azonban minden helyzetben csak egyetlen izomert fogadnak el (ritka kivételekkel). A transz-formát a legtöbb peptidkötésben túlnyomórészt előnyben részesítik (nagyjából 1000:1 arány transz:cis populációkban). Azonban az X-Pro peptid csoportok általában egy nagyjából 30:1 arányra, feltehetőleg azért, mert a szimmetria között a C α {\displaystyle \mathrm {C^{\alfa }} }

\mathrm{C^{\alfa}}

C δ {\displaystyle \mathrm {C^{\delta }} }

{\mathrm {C^{{\delta }}}}

atomok a prolin teszi a cisz, mind transz izomerek majdnem egyenlő az energia (lásd ábra, lent).

az X-Pro peptid kötés izomerizációjának diagramja. Az ábra a bal oldali cis izomert mutatja, az átmeneti állapot a közepén, a jobb oldali transz izomer pedig kétirányú nyilakkal az egyes államok között.
X-Pro peptid kötés Izomerizációja. A cisz-és transz-izomerek a bal és a jobb szélen helyezkednek el, az átmeneti állapotoktól elválasztva.

A diéderes szög kapcsolódó peptid csoport (által meghatározott négy atomok C α − C ‘ − N − C α {\displaystyle C^{\alfa }-C^{\miniszterelnök }-N-C^{\alfa }}

C^{{\alfa }}-C^{{\miniszterelnök }}-N-C^{{\alfa }}

) jelöli, ω {\displaystyle \omega }

\omega

; ω = 0 ∘ {\displaystyle \omega =0^{\circ }}

\omega =0^{\circ }}

a cis izomer (synperiplanar konformáció) és ω = 180 ∘ {\displaystyle \omega =180^{\circ }}

\omega =180^{{\Circ }}

a transz izomer esetében (antiperiplanar konformáció). Amid csoportok izomerizálhatják a C ‘- N kötést a cis és transz formák között, bár lassan (τ ∼ {\displaystyle \ tau \ sim }

\tau \sim

20 másodperc szobahőmérsékleten). Az átmeneti állapot ω = ± 90 ∘ {\displaystyle \ omega = \ pm 90^{\circ }}

\ omega = \ pm 90^{\circ }

megköveteli a részleges kettős kötés megszakítását, hogy az aktiválási energia körülbelül 80 kilojoule/mol (20 kcal/mol) legyen. Azonban az aktiválási energia lehet csökkenteni (a izomerizációs katalizált) a módosítások azt a szívességet, hogy az egységes-kötött formában, mint forgalomba a peptid csoport egy hidrofób környezet, vagy ajándékozó egy hidrogén-bond, hogy a nitrogén atom egy X-Pro peptid csoport. Az aktiválási energia csökkentésére szolgáló mindkét mechanizmust megfigyelték a peptidil-prolil-izomerázokban (Ppiázok), amelyek természetesen előforduló enzimek, amelyek katalizálják az X-Pro peptidkötések cisz-transz-izomerizációját.

a Konformációs fehérje összecsukása általában sokkal gyorsabb (jellemzően 10-100 ms), mint a cisz-transz izomerizáció (10-100 s). Egy nonnative izomer egy peptid csoportok megzavarják a conformational összecsukható jelentősen, vagy lassul vagy megakadályozza, hogy még előforduló, míg a natív izomer elérte. Azonban nem minden peptidcsoport ugyanolyan hatással van a hajtogatásra; más peptidcsoportok nonnatív izomerei egyáltalán nem befolyásolhatják a hajtogatást.