felülvizsgált: Todd Smith, PhD

meghatározás

főnév
többes szám: enzimek
en·zyme, ˈɛnzaɪm
(biokémia) egy Biomolekulát, amely katalizátorként működik, hogy felgyorsítsa a specifikus kémiai reakciókat. Az enzimek fehérjék vagy RNS (ribozimok) molekulák.

áttekintés

egy enzim olyan biomolekula, amely biológiailag (természetesen előforduló) vagy más folyamatok (szintetikusan) szintetizálható. Fő funkciója az, hogy katalizátorként működjön, amely felgyorsítja egy adott kémiai reakciót anélkül, hogy maga megváltozna a folyamatban. Az enzimek általában olyan fehérjemolekulák, amelyek jellegzetes aminosavszekvenciával rendelkeznek, amelyek összehajtják egy adott háromdimenziós szerkezet előállítását, ami a molekula egyedi tulajdonságait adja.

a fehérjék az egyik legfontosabb biomolekulák; a többiek szénhidrátok (különösen poliszacharidok), lipidek és nukleinsavak. A természetben fehérjék enzimek aminosavak polimerjeiből állnak. Az aminosavakat peptidkötésekkel egyesítik. Az enzimproteinben található aminosavak típusát és szekvenciáját az azokat előállító sejtben lévő DNS kódolja. Bár nem minden enzim fehérje,nem minden fehérje enzim is. A ribozimok példázzák azokat az enzimeket, amelyek nem fehérje jellegűek. A ribozim egy RNS-ből készült enzim, nem pedig fehérje. A ribozim például a riboszómában található, amely fehérje-és katalitikus RNS-egységek komplexe.

jellemzők

az enzimek gyakran globulárisak. Ezek önmagukban vagy egy komplex alegységként fordulhatnak elő. Gyakran nagyobbak, mint a szubsztrátjaik. Míg a szubsztrátjukhoz képest nagy, az enzimnek csak egy kis része vesz részt közvetlenül a katalízisben. Ezt a katalízisben részt vevő helyet katalitikus helynek nevezik. Az enzimszerkezet másik helyszíne az a kötőhely, amelyen keresztül a szubsztrát reagál vagy kötődik. A katalitikus hely és a kötőhely alkotja az enzim aktív helyét. Az enzim alloszterikus helye arra a helyre utal, ahol egy másik molekula kötődhet ahhoz, hogy az enzim megváltoztassa konformációját, ami az aktivitásának növekedéséhez vagy csökkenéséhez vezet. Az enzimaktivitást két fő típusú molekula szabályozza: (1) inhibitorok és (2) aktivátorok. Az inhibitorok olyan molekulák, amelyek gátolják vagy csökkentik az enzimatikus aktivitást. Az aktivátorok olyan molekulák, amelyek stimulálják vagy növelik az enzimatikus aktivitást. Mások, amelyek befolyásolhatják az enzimek aktivitását, a denaturánsok (chaotrop szerek). Az optimális körülmények között a hőmérsékletnek és a pH-nak való kitettség az enzim denaturálásához vezet. A denaturálás miatt az enzim elveszíti szerkezetét és katalitikus tulajdonságait. Az enzim szerkezete kulcsfontosságú a működéséhez. Az enzim sajátossága egyedülálló 3D szerkezetén alapul.

az enzimeket általában az általuk katalizált reakciók szerint osztályozzák és megnevezik. A biokémia és molekuláris biológia nemzetközi Uniója kifejlesztett egy nómenklatúrát az enzimekre, az EK-számokra. Ezek a következők:

• 1 EK Oxidoreductases: katalizálja oxidációs/redukciós reakciók
• EK 2 Transferases: átutalás funkcionális csoport (pl. metil-vagy foszfát csoport)
• EK 3 Hydrolases: katalizálja a hidrolízis különböző kötvények
• EK 4 Lyases: ragaszkodjatok különböző kötvények révén más, mint a hidrolízis, majd oxidációs
• EK 5 Isomerases: katalizálja izomerizációs változások egyetlen molekula
• EK 6 Ligases: csatlakozz két molekulához kovalens kötésekkel

közös biológiai reakciók

az enzimek fehérjeszintézis útján történő előállítása transzkripciót és fordítást jelent. A sejteken belül egy enzimet transzkripciós és fordítási folyamatok generálnak. A transzkripció az a folyamat, amellyel az aminosavak szekvenciáját trinukleotid kód formájában kódoló mRNS sablont átírják a DNS-ből, hogy sablont biztosítsanak a fordításhoz. A fordítás Az a folyamat, amelyben az aminosavak a genetikai kódban meghatározott szabályok szerint meghatározott sorrendben kapcsolódnak egymáshoz. Ez áll a négy szakaszból áll: (1) aktiválás (az aminosav covalently kötődik a trns), (2) a beavatás (a kis alegység a riboszóma kötődik 5′ végén mrns segítségével beavatás tényezők), (3) nyúlás (a következő aminoacyl-trns-a vonal köti össze, hogy a riboszóma együtt GTP egy nyúlás faktor), valamint (4) a felmondás (a helyszínen a riboszóma arcok egy stop kodon). Az újonnan alakult fehérjeszerkezet további folyamatokon megy keresztül, pl. a transzláció utáni módosításon és hajtogatáson.

bármely katalizátorhoz hasonlóan egy enzim képes felgyorsítani a kémiai reakciót anélkül, hogy megváltoztatná a reakció egyensúlyát. Ez azt jelenti, hogy a katalizátort nem fogyasztják a reakcióban. Mindazonáltal egy enzim különbözik a nem biológiai katalizátoroktól abban, hogy sokkal specifikusabb. Mielőtt egy enzim katalizálja a reakciót, először a szubsztrátjához kell kötődnie. Daniel Koshland által 1958-ban javasolt indukált fit modell szerint az enzim átalakul, mivel kölcsönhatásba lép a szubsztrátjával, miközben a szubsztrát kissé megváltoztathatja az alakját, hogy végül illeszkedjenek egymáshoz. Az enzim felgyorsítja a biológiai folyamatot az aktiválási energia csökkentésével. Ezt teszi (1) az átmeneti állapot stabilizálásával, (2) alternatív út biztosításával és/vagy (3) a szubsztrát talajállapotának destabilizálásával.
egyes enzimek katalitikus tevékenységükhöz nem fehérjemolekulákat, úgynevezett kofaktorokat igényelnek. A kofaktor lehet szerves vagy szervetlen. A kofaktorok általában az enzim aktív helyére kötődnek. Amikor a kofaktor nincs megkötve, az enzimet apoenzimnek nevezik; kötéskor az enzimet holoenzimnek nevezik (a holoenzim azonban több fehérje alegységet tartalmazó enzimre is utal).

A koenzim olyan molekula, amely kémiai csoportokat (pl. hidridion, foszfátcsoport, acetilcsoport, metil-csoport stb.) szállít.) egyik enzimről a másikra. Példák a KOENZIMEKRE: NADH, NADPH, ATP, FMN (flavin-mononukleotid), FAD (flavin-adenin-dinukleotid), TPP (tiamin-pirofoszfát) és THF (tetrahidrofolát).

biológiai funkciók

az enzimek biológiai katalizátorok. Felgyorsítják a kémiai reakciókat. Szinte az összes anyagcsere – folyamat enzimeket használ a szubsztrátok termékekké történő átalakításának felgyorsítására. Az enzimek körülbelül egy milliószor gyorsabban felgyorsítják a reakciósebességet egy enzim nélküli folyamat során.

etimológia

• német enzym, középkori görög enzūmos, (kovászos)

kapcsolódó kifejezések:

• Kondenzációs enzim
• D enzim
• Deamidizing enzimek
• a Hiba enzim
• Emésztő enzimek
• Disproportionating enzim
• Ecori restrikciós enzim
• Enzim hiba
• – Enzim-gátlók
• Enzim-szorozni, immunoassay-vel technika
• Hidrolitikus enzim
• Lizoszomális enzimek
• Almasav enzim
• a Jelölő enzim
• Módosítás enzim
• a Régi sárga enzim
• Fehérjebontó enzimek
• Repressible enzim
• Hasító enzimek
• Terminál mellett enzim

Lásd még

• catalyst
• protein