구조 생화학/효소/미카엘과 Menten 식
V0=Vmax(/(+KM))
Michaelis-Menten 방정식에서 발생한 일반적인 방정식에 대한 효소 반응: E+S↔ES↔E+P,전자는 효소,S 은 기판,ES 효소-기질,그리고 복잡 P 는 제품입니다. 따라서,효소는 ES 복합체를 형성하기 위해 기질과 결합하고,차례로 효소를 보존하면서 생성물로 전환시킨다. E+S 에서 ES 로의 순방향 반응 속도는 k1 이라고 할 수 있고,역반응은 k-1 로서 불릴 수 있다. 마찬가지로,ES 복합체로부터 E 및 P 로의 반응에 대해,순방향 반응 속도는 k2 이고,반전은 k-2 이다. 따라서,ES 복합체는 효소 및 기질에 다시 용해되거나,생성물을 형성하기 위해 전진 할 수있다.
초기 반응 시간에,t≈0 일 때,생성물 형성이 거의 일어나지 않으므로,k-2 의 후 향적 반응 속도는 무시 될 수있다. 새로운 반응이 된다:
E+S↔ES→E+P
가 안정적인 상태,다음의 평가 방정식을 기록될 수 있습니다로.
율의 형성 ES=k1
율 고장의 ES=(k-1+k2)
와 같게 설정하여 각각 다른다(참고는 부류를 대표 농도).따라서:
k1=(k-1+k2)
정리,용어
/=(k-1+k2)/k1
일부/화폐로 주조되었 있거나,함부르크 미술관 상수입니다.
에 따르면 미카엘-Menten 의 속도 방정식,낮은 농도에서의 기판 농도는 거의 사소에서는 공통 분모로 KM>>므로,방정식은 기본적으로.
V0=Vmax/KM
는 유사한 첫 번째 순서는 반응이다.
높은 기질 농도에서는>>있고,따라서 용어/(+KM)가 본질적으로 하나의 초기 속도 접근 Vmax,와 유사한 제 순서로 반응입니다.
Michaelis-Menten 방정식은:
이 방정식에서:
V0 은 초기 속도의 반응이다.
Vmax 는 반응의 최대 속도입니다.
는 기질의 농도이다.
Km 는 반응 속도가 반응에 대한 최대 속도의 절반과 같을 때 기질의 농도를 나타내는 Michaelis-Menten 상수입니다. 그것은 또한 수의 생각으로 얼마나 잘 측정 기판에 단지 주어진 효소,그렇지 않으면 알려져 있으로 binding affinity. 낮은 Km 값을 갖는 방정식은 반응이 Vmax 에 더 빠르게 접근 할 것이므로 큰 결합 친 화성을 나타냅니다. 방정식으로 고 있습을 나타내는 효소에 묶지 않으로 효율적으로 기재하고 스토리지만에 도달했다면 기판 농도가 충분히 높은을 포화 효소입니다.
으로 농도의 증가 기질에서 일정한 효소 농도,active 사이트에서 단백질 것이 점령으로 반응이 진행되고 있다. 모든 active 사이트 점령,반응 완료되는 것을 의미하는 효소의 최대 용량을하고의 농도가 증가 기질이 증가하지 않는 속도의 회전율입니다. 다음은이 개념을 더 쉽게 이해하는 데 도움이되는 비유입니다.
Vmax 는 촉매 속도 상수(kcat)의 생성물과 효소의 농도와 같습니다. 그런 다음 Michaelis-Menten 방정식을 V=Kcat/(Km+)로 다시 쓸 수 있습니다. Kcat 은 K2 와 동일하며 초당 효소에 의해”뒤집힌”기질 분자의 수를 측정합니다. Kcat 의 단위는 1/초입니다.kcat 의 상호는 효소가 기질 분자를”뒤집는”데 필요한 시간입니다. Kcat 이 높을수록 1 초 안에 더 많은 기판이 뒤집어집니다.
Km 는 반응이 Vmax 의 절반에 도달 할 때 기질의 농도입니다. 작은 Km 는 반응이 적은 수의 기질 농도로 vmax 의 절반에 도달 할 수 있음을 의미하기 때문에 높은 친 화성을 나타냅니다. 이 작은 Km 는 높은 Km 값보다 Vmax 에 더 빨리 접근 할 것입니다.
Kcat/Km 때,그것은 우리에게 1/(몰*초)=L/(몰*s)의 단위로 효소 효율의 측정을 제공합니다. Kcat 는 높은 회전율과 적은 수의 Km 를 가지므로 효소 효율을 높일 수 있습니다.
Michaelis-Menten 방정식의 양측의 상호를 취하면 다음을 제공합니다.는 KM 와 Vmax 의 값을 결정했다. Michaels-Menten 방정식의 이중 상호가 사용될 수 있습니다.
그래프의 상호 방정식이라고도 합 Lineweaver-Burk,1/Vo vs1/. Y-절편은 1/Vmax;x-절편은 -1/KM;기울기는 KM/Vmax 입니다. Lineweaver-Burk 그래프는 특히 유용한 분석을 위해 어떻게 효소 기구학적 변화의 존재를 억제제,경쟁,논쟁,또는 두 가지의 혼합물이다.
4 개의 가역 억제제가 있습니다: 경쟁적이고 비경쟁적이며 비경쟁적이고 혼합 된 억제제. 그들은 이중 상호 플롯에 플롯 할 수 있습니다. 경쟁 억제제는 기질처럼 보이는 분자이며 활성 부위에 결합하여 반응을 늦추 게합니다. 따라서 경쟁 억제제는 Km 값을 증가시키고(친 화성 감소,기질이 활성 부위로 갈 수있는 기회가 적음)Vmax 는 동일하게 유지됩니다. 이중 상호 플롯에서 경쟁 억제제는 억제제가 존재하지 않는 기울기와 비교하여 x 축(1/)을 0 으로 오른쪽으로 이동시킵니다.비경쟁 억제제는 활성 부위에 가깝게 결합 할 수 있지만 활성 부위를 차지하지는 않습니다. 결과적으로,비경쟁 억제제는 Km 를 낮추고(친 화성을 증가 시킴)vmax 를 낮춘다. 이중 상호 플롯에서 x 축(1/)은 억제제가없는 기울기와 비교하여 y 축(1/V)에서 왼쪽으로 위로 시프트됩니다. 비경쟁 억제제는 활성 부위에 결합하지 않지만 그 활성을 변화시키는 그 효소의 어딘가에 있습니다. 그것은 같은 Km 하지만 억제제 없는 사람들에 게 낮은 Vmax. 이중 상호 플롯에서 기울기는 억제제가없는 것보다 y 축(1/V)에서 더 높습니다.Km 값은 효소 분자의 절반이 기질과 관련되어있는 기질 농도와 수치 적으로 같습니다. km 값은 특정 기질에 대한 효소의 친 화성의 지수입니다.비 경쟁적 억제는 Km 의 가치에 아무런 영향을 미치지 않습니다.
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