Termini e condizioni

• dipoleany molecola o radicale che ha delocalizzato le cariche positive e negative
• aminoacidi acidany del 20 naturale α-aminoacidi (avendo il amminico e carbossilico gruppi sullo stesso atomo di carbonio) e una varietà di catene laterali che uniscono, attraverso legami peptidici, per formare le proteine

Aminoacidi sono i mattoni delle proteine responsabili per le funzioni biologiche all’interno del nostro corpo. Gli amminoacidi sono composti chimici costituiti da un atomo di carbonio legato a un gruppo amminico, un atomo di idrogeno, un gruppo carbossilico e una catena laterale variabile (gruppo R); è questa catena laterale che distingue ciascun amminoacido da un altro. Strutture più ordinate come le catene peptidiche e le proteine si formano quando gli amminoacidi si legano tra loro.

Peptidi

Un peptide è una molecola composta da due o più aminoacidi. Il legame che tiene insieme i due amminoacidi è un legame peptidico, o un legame chimico covalente tra due composti (in questo caso, due amminoacidi). Si verifica quando il gruppo carbossilico di una molecola reagisce con il gruppo amminico dell’altra molecola, collegando le due molecole e rilasciando una molecola d’acqua.

I polipeptidi a catena lunga possono essere formati collegando molti aminoacidi tra loro tramite legami peptidici. Il legame ammidico può essere rotto solo dall’idrolisi dell’ammide, dove i legami vengono scissi con l’aggiunta di una molecola d’acqua. I legami peptidici delle proteine sono metastabili e si romperanno spontaneamente in un processo lento. Gli organismi viventi hanno enzimi che sono in grado di formare e rompere legami peptidici .

Forme di risonanza del Gruppo Amid

Il gruppo ammide ha tre forme di risonanza, che conferiscono proprietà importanti. Innanzitutto, la stabilizzazione offerta dalle strutture di risonanza lo stabilizza efficacemente di 80kj / mol, rendendolo meno reattivo rispetto a gruppi simili. Il legame peptidico viene scaricato a valori di pH normali, ma il doppio carattere legato dalla struttura di risonanza crea un dipolo, che può allinearsi in strutture secondarie. Il carattere doppio legame parziale può essere rafforzato o indebolito da modifiche che favoriscono l’un l’altro, consentendo una certa flessibilità per la presenza del gruppo peptidico in condizioni variabili. La stabilizzazione extra rende il legame peptidico relativamente stabile e non reattivo. Tuttavia, i legami peptidici possono subire reazioni chimiche, tipicamente attraverso un attacco dell’atomo elettronegativo sul carbonio carbonilico, con conseguente formazione di un intermedio tetraedrico.