inviato da: Todd Smith, PhD

Definizione

sostantivo
plurale: gli enzimi
it·zyme, ˈɛnzaɪm
(biochimica) Una molecola che agisce come catalizzatore per accelerare specifiche reazioni chimiche. Gli enzimi sono proteine o molecole di RNA (ribozimi).

Panoramica

Un enzima è una biomolecola che può essere sintetizzata biologicamente (naturalmente) o attraverso altri processi (sinteticamente). La sua funzione principale è quella di fungere da catalizzatore che accelera una particolare reazione chimica senza che essa stessa venga modificata nel processo. Gli enzimi sono comunemente molecole proteiche con una sequenza caratteristica di amminoacidi che si piegano per produrre una specifica struttura tridimensionale, che conferisce alla molecola proprietà uniche.

Le proteine sono una delle principali biomolecole; le altre sono carboidrati (in particolare polisaccaridi), lipidi e acidi nucleici. Gli enzimi che sono proteine in natura sono composti da polimeri di amminoacidi. Gli amminoacidi sono uniti tra loro da legami peptidici. Il tipo e la sequenza di aminoacidi in una proteina enzimatica sono codificati dal DNA nella cellula che li produce. Mentre non tutti gli enzimi sono proteine, non tutte le proteine sono enzimi pure. Gli enzimi che non sono proteinaceous in natura sono esemplificati dai ribozymes. Un ribozima è un enzima costituito da RNA piuttosto che da una proteina. Un esempio di ribozima è nel ribosoma, che è un complesso di proteine e unità di RNA catalitico.

Caratteristiche

Gli enzimi sono spesso globulari. Possono verificarsi singolarmente o come subunità in un complesso. Sono spesso più grandi dei loro substrati. Mentre grande rispetto ai loro substrati, solo una piccola parte di un enzima è direttamente coinvolta nella catalisi. Questo sito coinvolto nella catalisi è indicato come il sito catalitico. Un altro sito in una struttura enzimatica è il sito di legame attraverso il quale il substrato reagisce o si lega a. Il sito catalitico e il sito di legame costituiscono il sito attivo dell’enzima. Il sito allosterico dell’enzima si riferisce al sito in cui un’altra molecola può legarsi a causare l’enzima a cambiare la sua conformazione, che poi porta al suo aumento o diminuzione della sua attività. Esistono due tipi principali di molecole che modulano l’attività enzimatica: (1) inibitori e (2) attivatori. Gli inibitori sono molecole che inibiscono o diminuiscono l’attività enzimatica. Gli attivatori sono molecole che stimolano o aumentano l’attività enzimatica. Altri che possono influenzare l’attività degli enzimi sono i denaturanti (agenti chaotropici). L’esposizione alla temperatura e al pH oltre le condizioni ottimali porta alla denaturazione dell’enzima. La denaturazione fa sì che l’enzima perda la sua struttura e le sue proprietà catalitiche. La struttura dell’enzima è cruciale per la sua funzione. La specificità di un enzima si basa sulla sua struttura 3D unica.

Tipi

Gli enzimi sono solitamente classificati e nominati in base alle reazioni che catalizzano. L’Unione Internazionale di biochimica e Biologia molecolare ha sviluppato una nomenclatura per gli enzimi, i numeri CE. Essi sono come segue:

• CE 1 Putativa: catalizzano reazioni di ossidazione/riduzione reazioni
• CE 2 Transferasi: il trasferimento di un gruppo funzionale (ad esempio, un metile o gruppo fosfato)
• CE 3 Idrolasi: catalizzano l’idrolisi di varie obbligazioni
• CE 4 Liasi: cleave vari legami con altri mezzi di idrolisi e ossidazione
• CE 5 Isopentenyl: catalizzare isomerizzazione cambiamenti all’interno di una singola molecola
• CE 6 Ligasi: unire due molecole con legami covalenti

Reazioni biologiche comuni

La produzione di enzimi mediante sintesi proteica comporta la trascrizione e la traduzione. All’interno delle cellule, un enzima viene generato dai processi di trascrizione e traduzione. La trascrizione è il processo mediante il quale il modello di mRNA, che codifica la sequenza di aminoacidi sotto forma di un codice trinucleotide, viene trascritto dal DNA per fornire un modello per la traduzione. La traduzione è il processo in cui gli amminoacidi sono collegati tra loro in un ordine specifico secondo le regole specificate dal codice genetico. Si compone di quattro fasi: (1) l’attivazione (l’aminoacido è legato in modo covalente ad tRNA), (2) l’iniziazione (la subunità piccola del ribosoma si lega all’estremità 5′ dell’mRNA con l’aiuto di fattori di iniziazione), (3) allungamento (la prossima amminoacil-tRNA in linea si lega al ribosoma con GTP e un fattore di allungamento), e (4) la risoluzione (sito A del ribosoma facce di un codone di stop). La struttura proteinica di nuova formazione subirà ulteriori processi, ad esempio modifica post-traslazionale e piegatura.

Simile a qualsiasi catalizzatore, un enzima sarebbe in grado di accelerare una reazione chimica senza alterare l’equilibrio di una reazione. Significa che un catalizzatore non viene consumato in una reazione. Tuttavia, un enzima differisce dai catalizzatori non biologici nell’essere molto più specifico. Prima che un enzima possa catalizzare una reazione, deve prima legarsi al suo substrato. Secondo il modello di adattamento indotto suggerito da Daniel Koshland nel 1958, l’enzima subisce il rimodellamento mentre interagisce con il suo substrato mentre il substrato può anche cambiare leggermente forma in modo che alla fine si inseriscano l’uno nell’altro. L’enzima accelera un processo biologico abbassando l’energia di attivazione. Lo fa (1) stabilizzando lo stato di transizione, (2) fornendo un percorso alternativo e/o (3) destabilizzando lo stato fondamentale del substrato.
Alcuni enzimi richiedono molecole non proteiche chiamate cofattori per le loro attività catalitiche. Il cofattore può essere organico o inorganico. I cofattori si legano solitamente al sito attivo dell’enzima. Quando il cofattore non è legato, l’enzima viene indicato come apoenzima; Quando legato, l’enzima viene indicato come oloenzima (tuttavia, l’oloenzima si riferisce anche a un enzima contenente più subunità proteiche).

Un coenzima è una molecola che trasporta gruppi chimici (ad esempio ion idruro, gruppo fosfato, gruppo acetile, gruppo metilico, ecc.) da un enzima all’altro. Esempi di coenzimi sono NADH, NADPH, ATP, FMN (flavin mononucleotide), FAD (flavin adenine dinucleotide), TPP (tiamina pirofosfato) e THF (tetraidrofolato).

Funzioni biologiche

Gli enzimi sono catalizzatori biologici. Accelerano le reazioni chimiche. Quasi tutti i processi metabolici utilizzano enzimi per accelerare la conversione dei substrati in prodotti. Gli enzimi accelerano la velocità di reazione circa un milione di volte più velocemente su un processo senza un enzima.

Etimologia

• Enzimo tedesco, enzūmos greco medievale, (lievitato)

Termini correlati:

• Condensa enzima
• D enzima
• Deamidizing enzimi
• Difetto enzimatico
• enzimi Digestivi
• Disproportionating enzima
• l’enzima di restrizione Ecori
• Enzima difetto
• gli inibitori di Enzimi
• Enzima moltiplicato immunodosaggio tecnica
• enzima Idrolitico
• enzimi Lisosomiali
• l’enzima Malico
• Indicatore enzima
• Modifica enzima
• giallo Vecchio enzima
• gli enzimi Proteolitici
• Reprensibile enzima
• la Suddivisione enzimi
• Terminale aggiunta di enzima

Vedere anche

• catalizzatore
• proteina