Articles

Introduktion til kemi

læringsmål

  • Identificer de aminosyrer, der blev kombineret for at skabe et peptid.

nøglepunkter

    • en amidbinding har forskellige resonansformer, der muliggør ekstra stabilisering og ekstra alsidighed i forskellige miljøer.
    • aminosyrer er den grundlæggende byggesten af proteiner; de er sammensat af et carbonatom bundet til et hydrogen, en carbonylgruppe, en amingruppe og en R-gruppe. Store proteiner dannes ved at forbinde aminosyrer med peptidbindinger.
    • amidbindingen dannes gennem en kondensationsreaktion, hvorved carbonyl og Amin gruppe link sammen med frigivelsen af vand.

Vilkår

  • dipoleany molekyle eller radikal, der har delokaliseret positive og negative ladninger
  • aminosyre af de 20 naturligt forekommende L-aminosyrer (med amino-og carboksyl-syregrupperne på det samme carbonatom) og en række sidekæder, der kombinerer via peptidbindinger til dannelse af proteiner

aminosyrer er byggestenene for de proteiner, der er ansvarlige for for de biologiske funktioner i vores krop. Aminosyrer er kemiske forbindelser, der består af et carbonatom bundet til en amingruppe, et hydrogenatom, en carboksylisk gruppe og en varierende sidekæde (R-gruppe); det er denne sidekæde, der adskiller hver aminosyre fra en anden. Højere ordnede strukturer såsom peptidkæder og proteiner dannes, når aminosyrer binder til hinanden.

Peptidbindingenpeptidbindingen (cirklet) forbinder to aminosyrer sammen. De blå kugler repræsenterer nitrogen, der forbinder fra aminterminalen af en aminosyre til carboksylatet af en anden. De grønne kugler er kulstof, og de røde er ilt.

peptider

a peptider er et molekyle sammensat af to eller flere aminosyrer. Bindingen, der holder sammen de to aminosyrer, er en peptidbinding eller en kovalent kemisk binding mellem to forbindelser (i dette tilfælde to aminosyrer). Det sker, når carboksylisk gruppe af et molekyle reagerer med aminogruppen i det andet molekyle, der forbinder de to molekyler og frigiver et vandmolekyle.

langkædede polypeptider kan dannes ved at forbinde mange aminosyrer til hinanden via peptidbindinger. Amidbindingen kan kun brydes ved amidhydrolyse, hvor bindingerne spaltes med tilsætning af et vandmolekyle. Peptidbindingerne af proteiner er metastabile og vil bryde spontant i en langsom proces. Levende organismer er i stand til både at danne og bryde peptidbindinger .

Amidbindingspeptidbindingerne er amidbindinger, der er karakteriseret ved tilstedeværelsen af en carbonylgruppe bundet til en amin.

Resonansformer af amidgruppen

amidgruppen har tre resonansformer, som giver vigtige egenskaber. For det første stabiliserer stabiliseringen fra resonansstrukturerne den effektivt med 80kj/mol, hvilket gør den mindre reaktiv end lignende grupper. Peptidbindingen er uladet ved normale pH-værdier, men den dobbeltbundne karakter fra resonansstrukturen skaber en dipol, som kan lineere op i sekundære strukturer. Den delvise dobbeltbindingskarakter kan styrkes eller svækkes ved modifikationer, der favoriserer hinanden, hvilket tillader en vis fleksibilitet for tilstedeværelsen af peptidgruppen under forskellige betingelser. Den ekstra stabilisering gør peptidbindingen relativt stabil og ureaktiv. Imidlertid kan peptidbindinger gennemgå kemiske reaktioner, typisk gennem et angreb af det elektronegative atom på carbonylcarbonet, hvilket resulterer i dannelsen af et tetraedrisk mellemprodukt.

Vis kilder

grænseløse dyrlæger og kuraterer åbent licenseret indhold af høj kvalitet fra hele internettet. Denne særlige ressource brugte følgende kilder:

“grænseløs.”

http://www.boundless.com/
grænseløs læring
CC BY-SA 3.0.

“aminosyre.”

http://en.wiktionary.org/wiki/amino_acid
ugen
CC BY-SA 3.0.

“dipol.”

http://en.wiktionary.org/wiki/dipole
ugen
CC BY-SA 3.0.

“peptidbindinger.”

http://en.wikipedia.org/wiki/Peptide_bonds
Den CC BY-SA 3.0.

“peptidbinding.”

http://en.wikipedia.org/wiki/File:Peptide_bond.png
CC BY-SA.

“fil:Amidbildung.encyklopædi, den gratis encyklopædi.”

http://en.wikipedia.org/w/index.php?title=File:Amidbildung.svg&page=1
CC BY-SA.