cAMP er en anden messenger, der bruges til intracellulær signaltransduktion, såsom overførsel til celler virkningerne af hormoner som glukagon og adrenalin, som ikke kan passere gennem plasmamembranen. Det er også involveret i aktiveringen af proteinkinaser. Derudover binder cAMP sig til og regulerer funktionen af ionkanaler, såsom HCN-kanalerne og et par andre cykliske nukleotidbindende proteiner, såsom Epac1 og RAPGEF2.

rolle i eukaryote cellerrediger

cAMP er forbundet med kinasefunktion i flere biokemiske processer, herunder regulering af glykogen, sukker og lipidmetabolisme.

i eukaryoter fungerer cyklisk AMP ved at aktivere proteinkinase a (PKA eller cAMP-afhængig proteinkinase). PKA er normalt inaktiv som et tetramerisk holoensym, der består af to katalytiske og to regulatoriske enheder (C2R2), hvor reguleringsenhederne blokerer de katalytiske Centre for de katalytiske enheder.

cyklisk AMP binder til specifikke placeringer på de regulerende enheder af proteinkinasen og forårsager dissociation mellem de regulerende og katalytiske underenheder, hvilket gør det muligt for disse katalytiske enheder at phosphorylere substratproteiner.

de aktive underenheder katalyserer overførslen af phosphat fra ATP til specifikke serin-eller threoninrester af proteinsubstrater. De phosphorylerede proteiner kan virke direkte på cellens ionkanaler eller kan blive aktiveret eller hæmmet. Proteinkinase A kan også phosphorylere specifikke proteiner, der binder til promotorregioner af DNA, hvilket forårsager stigninger i transkription. Ikke alle proteinkinaser reagerer på cAMP. Flere klasser af proteinkinaser, herunder proteinkinase C, er ikke cAMP-afhængige.

yderligere effekter afhænger hovedsageligt af cAMP-afhængig proteinkinase, som varierer afhængigt af celletypen.

der er stadig nogle mindre PKA-uafhængige funktioner i cAMP, f.eks. aktivering af calciumkanaler, hvilket giver en mindre vej, hvormed væksthormonfrigivende hormon forårsager frigivelse af væksthormon.

imidlertid er synspunktet om, at størstedelen af virkningerne af cAMP kontrolleres af PKA, forældet. I 1998 blev en familie af cAMP-følsomme proteiner med guaninnukleotidudvekslingsfaktor (GEF) aktivitet opdaget. Disse kaldes Udvekslingsproteiner aktiveret af cAMP (Epac), og familien består af Epac1 og Epac2. Aktiveringsmekanismen svarer til PKA: GEF-domænet maskeres normalt af den N-terminale region, der indeholder cAMP-bindingsdomænet. Når cAMP binder, dissocierer domænet og udsætter det nu aktive GEF-domæne, hvilket gør det muligt for Epac at aktivere små Ras-lignende GTPase-proteiner, såsom Rap1.

yderligere rolle af udskilt lejr i social amøberedit

i arten Dictyostelium discoideum virker cAMP uden for cellen som et udskilt signal. Den kemotaktiske aggregering af celler er organiseret af periodiske bølger af lejr, der formerer sig mellem celler over afstande så store som flere centimeter. Bølgerne er resultatet af en reguleret produktion og sekretion af ekstracellulær lejr og en spontan biologisk oscillator, der initierer bølgerne i centre af territorier.

rolle i bakterierrediger

i bakterier varierer niveauet af cAMP afhængigt af det medium, der anvendes til vækst. CAMP er især lav, når glukose er kulstofkilden. Dette sker gennem hæmning af Camp-producerende adenylatcyclase, som en bivirkning af glukosetransport ind i cellen. Transkriptionsfaktoren cAMP-receptorprotein (CRP) også kaldet CAP (katabolitgenaktivatorprotein) danner et kompleks med cAMP og aktiveres derved for at binde til DNA. CRP-cAMP øger ekspression af et stort antal gener, herunder nogle koder, der kan levere energi uafhængigt af glukose.

cAMP er for eksempel involveret i den positive regulering af lac-operonen. I et miljø med en lav glukosekoncentration akkumuleres og binder cAMP til det allosteriske sted på CRP (cAMP-receptorprotein), et transkriptionsaktivatorprotein. Proteinet antager sin aktive form og binder til et specifikt sted opstrøms for lac-promotoren, hvilket gør det lettere for RNA-polymerase at binde til den tilstødende promotor for at starte transkription af lac-operonen, hvilket øger hastigheden af lac-operon-transkription. Med en høj glukosekoncentration falder cAMP-koncentrationen, og CRP frigøres fra lac-operonen.