Reviewed by:Todd Smith,PhD

定義

名詞
複数形:酵素
en·zyme,λ nza λ m
（生化学）触媒として作用する生体分子特定の化学反応をスピードアップする。 酵素は、タンパク質またはRNA（リボザイム）分子のいずれかです。

概要

酵素は、生物学的に（天然に存在する）または他のプロセスを介して（合成的に）合成 その主な機能は、それ自体がプロセスで変更されることなく、特定の化学反応をスピードアップする触媒として機能することです。 酵素は一般に分子に独特な特性を与える特定の三次元構造を作り出すために折るアミノ酸の独特な順序が付いている蛋白質の分子です。タンパク質は主要な生体分子の一つであり、他のものは炭水化物（特に多糖類）、脂質、核酸である。

タンパク質は主要な生体分子の一つである。

タンパク質は主要な生体分子の一つである。

自然界のタンパク質である酵素は、アミノ酸のポリマーで構成されています。 アミノ酸はペプチッド結束によって一緒に結合されます。 酵素タンパク質中のアミノ酸の種類および配列は、それらを産生する細胞内のDNAによってコードされる。 すべての酵素がタンパク質であるわけではありませんが、すべてのタンパク質も酵素ではありません。 本質的にタンパク質性ではない酵素は、リボザイムによって例示される。 リボザイムは、タンパク質ではなくRNAで作られた酵素である。 リボザイムの例は、タンパク質と触媒RNA単位の複合体であるリボソームにある。

特徴

酵素はしばしば球状である。 それらは単独で、または複合体のサブユニットとして発生する可能性があります。 それらはしばしばそれらの基質よりも大きい。 それらの基質と比較して大きいが、酵素のわずかな部分のみが触媒作用に直接関与する。 触媒作用に関与するこの部位は、触媒部位と呼ばれる。 酵素構造中の別の部位は、基質が反応または結合する結合部位である。 触媒部位および結合部位は、酵素の活性部位を構成する。 酵素のアロステリック部位とは、別の分子が結合して酵素の立体配座を変化させ、その活性の増加または減少をもたらす部位を指す。 酵素活性を調節する分子には、(1)阻害剤と(2)活性化剤の二つの主要なタイプがあります。 阻害剤は、酵素活性を阻害または減少させる分子である。 活性化剤は、酵素活性を刺激または増加させる分子である。 酵素の活性に影響を与えることができる他のものは、変性剤（カオトロピック剤）である。 最適条件を超えた温度およびpHへの暴露は、酵素の変性をもたらす。 変性は、酵素がその構造および触媒特性を失う原因となる。 酵素の構造は、その機能にとって重要である。 酵素の特異性は、そのユニークな3D構造に基づいています。

型

酵素は、通常、それらが触媒する反応に応じて分類され、命名される。 生化学と分子生物学の国際連合は、酵素の命名法、EC番号を開発しました。 それらは以下の通りである：

• EC1オキシドレダクターゼ：酸化/還元反応を触媒する
• EC2トランスフェラーゼ：官能基（例えば、メチルまたはリン酸基）を移動する
• EC3加水分解酵素：様々な結合の加水分解を触媒する
• EC4リアーゼ：加水分解および酸化以外の手段によって様々な結合を切断する
• EC5異性化酵素：単一分子内の異性化変化を触媒する
• EC5異性化酵素：単一分子内の異性化変化を触媒する
• ec6リガーゼ: 共有結合を持つ二つの分子を結合

一般的な生物学的反応

タンパク質合成を介して酵素の生産は、転写および翻訳を伴います。 細胞内では、転写および翻訳プロセスによって酵素が生成される。 転写は、トリヌクレオチドコードの形態のアミノ酸の配列をコードするmRNAテンプレートが、翻訳のためのテンプレートを提供するためにDNAから転写される 翻訳は、アミノ酸が遺伝コードによって指定された規則に従って特定の順序で一緒に連結されるプロセスである。 (1)活性化(アミノ酸はtRNAに共有結合している)、(2)開始(リボソームの小さなサブユニットは、開始因子の助けを借りてmRNAの5’末端に結合する)、(3)伸長(次のアミノアシルtRNAは、GTPおよび伸長因子とともにリボソームに結合する)、および(4)終了(リボソームのA部位は停止コドンに直面する)からなる。 新たに形成されたタンパク質性構造は、翻訳後修飾および折り畳みなどのさらなるプロセスを経る。任意の触媒と同様に、酵素は反応の平衡を変えることなく化学反応をスピードアップすることができるであろう。

これは、触媒が反応で消費されないことを意味する。 それにもかかわらず、酵素は、より特異的である点で非生物学的触媒とは異なる。 酵素が反応を触媒する前に、酵素は最初にその基質に結合しなければならない。 1958年にDaniel Koshlandによって提案された誘導適合モデルによれば、酵素は基質と相互作用するときに再形成を受け、基質もわずかに形状を変化させて最終的に互いに適合させる可能性がある。 酵素は、活性化エネルギーを低下させることによって生物学的プロセスをスピードアップする。 これは、（１）遷移状態を安定化することによって、（２）代替経路を提供することによって、および／または（３）基板基底状態を不安定化することによって、そ
いくつかの酵素は、その触媒活性のための補因子と呼ばれる非タンパク質分子を必要とします。 補因子は、有機または無機であり得る。 補因子は、通常、酵素の活性部位に結合する。 補因子が結合していない場合、酵素はアポ酵素と呼ばれ、結合した場合、酵素はホロ酵素と呼ばれる（ただし、ホロ酵素は複数のタンパク質サブユニットを含む酵素を指す）。補酵素は、化学基（例えば、水素化物イオン、リン酸基、アセチル基、メチル基など）を輸送する分子である。

補酵素は、化学基（例えば、水素化物イオン、リン酸基、アセチル基、メチル基など）を輸送する分子である。

補酵素は、）ある酵素から別の酵素へ。 補酵素の例は、ＮＡＤＨ、ＮＡＤＰＨ、ＡＴＰ、ＦＭＮ（フラビンモノヌクレオチド）、ＦＡＤ（フラビンアデニンジヌクレオチド）、ＴＰＰ（チアミンピロリン酸）、およびＴＨＦ（テトラヒドロ葉酸）である。

生物学的機能

酵素は生物学的触媒である。 彼らは化学反応をスピードアップします。 ほとんどすべての代謝プロセスは、基質の生成物への変換を促進するために酵素を使用する。 酵素は、酵素のないプロセスで約100万倍の反応速度を高速化します。

語源

• ドイツ語enzym、中世ギリシャ語enzēmos、（発酵）

関連用語:

• 凝縮酵素
• D酵素
• 脱アミダイズ酵素
• 欠陥酵素
• 消化酵素
• 不均衡な酵素
• Ecori制限酵素
• 酵素欠陥
• 酵素阻害剤
• 酵素乗算イムノアッセイ技術
• 加水分解酵素
• リソソーム酵素
• リンゴ酸酵素
• マーカー酵素
• 修飾酵素
• 古い黄色酵素
• タンパク質分解酵素
• 抑制酵素
• 分裂酵素
• 末端付加酵素

も参照

• 触媒
• タンパク質