cAMPは、細胞内シグナル伝達に使用される第二のメッセンジャーであり、細胞膜を通過できないグルカゴンやアドレ また、プロテインキナーゼの活性化にも関与している。 さらに、ｃＡＭＰは、ＨＣＮチャネルなどのイオンチャネルおよびＥｐａｃ１およびＲＡＰＧＥＦ２などのいくつかの他の環状ヌクレオチド結合タンパク質に結合し、その機能を

真核細胞における役割編集

cAMPは、グリコーゲン、糖、脂質代謝の調節を含むいくつかの生化学的プロセスにおけるキナーゼ機能に関連している。

真核生物では、環状AMPはプロテインキナーゼA（PKA、またはcAMP依存性プロテインキナーゼ）を活性化することによって働く。 PKAは通常、2つの触媒ユニットと2つの調節ユニット(C2R2)からなる四量体ホロ酵素として不活性であり、調節ユニットは触媒ユニットの触媒中心をブロックしている。

環状AMPは、プロテインキナーゼの調節単位上の特定の場所に結合し、調節サブユニットと触媒サブユニット間の解離を引き起こし、これらの触媒ユニット

活性サブユニットは、ATPからタンパク質基質の特定のセリンまたはスレオニン残基へのリン酸の移動を触媒する。 リン酸化されたタンパク質は、細胞のイオンチャネルに直接作用するか、活性化または阻害された酵素になる可能性がある。 プロテインキナーゼAはまた、DNAのプロモーター領域に結合する特定のタンパク質をリン酸化し、転写の増加を引き起こ すべてのプロテインキナーゼがcAMPに反応するわけではない。 プロテインキナーゼCを含むいくつかのクラスのプロテインキナーゼは、cAMP依存性ではない。

さらなる効果は、主に細胞の種類に基づいて変化するcAMP依存性プロテインキナーゼに依存する。

まだ、cAMPのいくつかのマイナーなPKA独立した機能、例えば、カルシウムチャネルの活性化があり、成長ホルモン放出ホルモンが成長ホルモンの放出しかし、cAMPの効果の大部分はPKAによって制御されているという見解は時代遅れのものです。

しかし、cAMPの効果の大部分はPKAによって制御されてい 1998年にグアニンヌクレオチド交換因子（GEF）活性を有するcAMP感受性タンパク質のファミリーが発見された。 これらは、ｃＡＭＰ（Ｅｐａｃ）によって活性化される交換タンパク質と呼ばれ、ファミリーは、Ｅｐａｃ１およびＥｐａｃ２を含む。 活性化のメカニズムはPKAのそれに類似しています：GEFドメインは、通常、cAMP結合ドメインを含むN末端領域によってマスクされます。 CAMPが結合すると、ドメインは解離し、今アクティブなGEFドメインを公開し、EpacはRap1などの小さなRas様Gtpアーゼタンパク質を活性化することができます。

社会的アメーバにおける分泌されたcAMPの追加の役割

種Dictyostelium discoideumでは、cAMPは分泌シグナルとして細胞外に作用する。 細胞の走化性凝集は、数センチメートルの大きさの距離にわたって細胞間を伝播するcAMPの周期的な波によって組織される。 波は、細胞外cAMPの調節された産生および分泌および領域の中心で波を開始する自発的な生物学的振動子の結果である。

細菌における役割編集

細菌では、cAMPのレベルは、成長に使用される培地によって異なります。 特に、グルコースが炭素源である場合、ｃＡＭＰは低い。 これは細胞にブドウ糖の輸送の副作用としてcAMP作り出す酵素、アデニル酸塩のシクラーゼの阻止によって、起こります。 CAP（異化遺伝子活性化タンパク質）とも呼ばれる転写因子cAMP受容体タンパク質（CRP）は、cAMPと複合体を形成し、それによって活性化されてDNAに結合する。 ＣＲＰ−ｃＡＭＰは、グルコースとは無関係にエネルギーを供給することができるいくつかのコード化酵素を含む多数の遺伝子の発現を増加させる。

cAMPは、例えば、lacオペロンの正の調節に関与している。 低グルコース濃度の環境では、cAMPが蓄積し、転写活性化タンパク質であるCRP（cAMP受容体タンパク質）上のアロステリック部位に結合する。 このタンパク質はその活性形状をとり、LACプロモーターの上流の特定の部位に結合し、RNAポリメラーゼが隣接するプロモーターに結合してlacオペロンの転写を開始しやすくなり、lacオペロンの転写速度を増加させる。 グルコース濃度が高いと，ｃａｍｐ濃度は減少し，ＣＲＰはｌａｃオペロンから離脱する。