V0=Vmax(/(+KM))

ミカエリスとメンテングラフ

ミカエリス-メンテン方程式は、酵素の一般式から生じる反応：Ｅ＋Ｓ≡Ｅｓ≡Ｅ＋Ｐ（式中、Ｅは酵素であり、Ｓは基質であり、ｅｓは酵素−基質複合体であり、Ｐは生成物である。） 従って、酵素は基質と結合してＥＳ複合体を形成し、ＥＳ複合体は酵素を保存しながら生成物に変換する。 Ｅ＋ＳからＥＳへの順方向反応の速度は、ｋ１と称され、逆反応は、Ｋ−１と称され得る。 同様に、ＥＳ複合体からＥおよびＰへの反応については、順方向反応速度はｋ２であり、逆方向反応速度はｋ−２である。 したがって、ＥＳ複合体は、酵素および基質に溶解して戻ってきてもよく、または前方に移動して生成物を形成してもよい。

最初の反応時間では、t≤0のとき、生成物の形成はほとんど起こらないため、k-2の逆反応速度は無視される可能性がある。

最初の反応時間では、t≤0のとき、生成物 新しい反応は次のようになります:

e+S≤ES→E+P

定常状態を仮定すると、次の速度方程式は次のように書くことができます。

ESの形成速度=k1

ESの分解速度=(k-1+k2)

互いに等しく設定されています（括弧は濃度を表すことに注意してください）。したがって、

K1=(k-1+k2)

並べ替え項、

|=(k-1+k2)/k1

分数/はKm、またはミカエリス定数と呼ばれています。

ミカエリス-メンテンの動力学方程式によると、基質の低濃度では、濃度はKM>>ので、方程式は本質的に

V0=Vmax/KM

一次反応に似ている。

高基質濃度では、>>>KMなので、用語/(+KM)は本質的に一つになり、初速度はVmaxに近づき、ゼロ次反応に似ています。Michaelis-Menten方程式は次のようになります。

:

ミカエリス-メンテン方程式

この式では：

V0は反応の初期速度です。 Vmaxは反応の最大速度である。

Vmaxは反応の最大速度である。

は基質の濃度である。

は基質の濃度である。

Kmは、反応速度が反応の最大速度の半分に等しいときの基質の濃度を示すMichaelis-Menten定数です。

Kmは、反応速度が反応の最大速度の半分に等しいときの基質の濃度を示す。

Kmは、反応速度 それはまた、基質が与えられた酵素とどれだけうまく複合するかの尺度、それ以外の場合はその結合親和性として知られていると考えることがで 低いＫｍ値を有する式は、反応がより迅速にＶｍａｘに近づくので、大きな結合親和性を示す。 Kmが高い式は、酵素が基質と効率的に結合しないことを示し、基質濃度が酵素を飽和させるのに十分高い場合にのみVmaxに達する。基質の濃度が一定の酵素濃度で増加するにつれて、反応が進行するにつれてタンパク質上の活性部位が占有される。

基質の濃度が一定の酵素濃度で増加すると、タンパク質上の活性部位が占有される。 すべての活性部位が占有されると、反応は完了し、これは酵素がその最大容量にあり、基質の濃度を増加させても回転速度を増加させないことを意味 ここでは、この概念をより簡単に理解するのに役立つ類推があります。Vmaxは、触媒速度定数（kcat）と酵素の濃度との生成物に等しい。

Vmaxは、触媒速度定数（kcat）と酵素の濃度との生成物に等しい。

ミカエリス-メンテン方程式は、V=Kcat/(Km+)と書き換えることができる。 KcatはK2に等しく、毎秒酵素によって”ひっくり返された”基質分子の数を測定する。 Kcatの逆数は、基質分子を「反転」させるために酵素が必要とする時間である。 Kcatが高いほど、より多くの基板が一秒で裏返しになります。

Kmは、反応がVmaxの半分に達したときの基質の濃度です。

Kmが小さいと、反応が少数の基質濃度でVmaxの半分に達することができることを意味するので、高い親和性を示す。 この小さなKmは、高いKm値よりも迅速にVmaxに近づくでしょう。Kcat/Kmのとき、それは私たちに1/（モル濃度*秒）=L/（モル*秒）の単位で酵素効率の尺度を与えます。 酵素効率はKcatが高い回転率および少数のKmを有するので高めることができる。 ミカエリス-メンテン方程式の両側の逆数を取ると、

ミカエリス-メンテン方程式の両側の逆数を取ると、KMとVmaxの値を決定します。 Ｍｉｃｈａｅｌｓ-Ｍｅｎｔｅｎ方程式の二重逆数を用いることができた。

Lineweaver-Burkプロット

二重逆数方程式のグラフは、Lineweaver-Burk、1/Vo対1/とも呼ばれます。 Y切片は1/Vmaxであり、x切片は-1/KMであり、勾配はKM/Vmaxである。 Lineweaver-Burkグラフは、阻害剤の存在下で酵素の運動学がどのように変化するか、競合的、非競合的、または両者の混合物を分析するのに特に有用である。

四つの可逆的阻害剤があります: 競争力のある、競争力のない、非競争力のある、混合された阻害剤。 それらは二重逆数プロットにプロットすることができます。 競合阻害剤は、基質のように見える分子であり、それらは活性部位に結合し、反応を遅くする。 したがって、競合阻害剤は、Ｋｍ値を増加させ（親和性を減少させ、基質が活性部位に行くことができる機会を減少させる）、Ｖｍａｘは同じままである。 二重逆数プロットでは、競合阻害剤は、阻害剤が存在しない勾配と比較して、x軸（1/）をゼロに向かって右にシフトさせる。非競合的阻害剤は活性部位の近くに結合することができるが、活性部位を占有しない。 その結果、非競合的阻害剤は、Ｋｍを低下させ（親和性を増加させる）、Ｖｍａｘを低下させる。 二重逆数プロットでは、阻害剤のない勾配と比較して、x軸（1/）はy軸（1/V）上で左にシフトされます。 非競合的阻害剤は、活性部位に結合するのではなく、その活性を変化させるその酵素のどこかに結合する。 それは同じKmを持っていますが、阻害剤を持たないものと比べてVmaxは低くなります。 二重逆数プロットでは、勾配は阻害剤のないものよりもy軸（1/V）上で高くなります。Ｋｍ値は、酵素分子の半分が基質と関連している基質濃度に数値的に等しい。 km値は、その特定の基質に対する酵素の親和性の指標である。非競合阻害はＫｍの値に影響を及ぼさない。