Termes

• dipoleune molécule ou un radical qui a délocalisé des charges positives et négatives
• acides aminés parmi les 20 acides α-aminés naturels (ayant les groupes acide aminé et acide carboxylique sur le même atome de carbone) et une variété de chaînes latérales qui se combinent, via des liaisons peptidiques, pour former des protéines

Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines responsables des fonctions biologiques dans notre corps. Les acides aminés sont des composés chimiques constitués d’un atome de carbone lié à un groupe amine, d’un atome d’hydrogène, d’un groupe carboxylique et d’une chaîne latérale variable (groupe R); c’est cette chaîne latérale qui distingue chaque acide aminé d’un autre. Des structures d’ordre supérieur telles que les chaînes peptidiques et les protéines se forment lorsque les acides aminés se lient les uns aux autres.

Peptides

Un peptide est une molécule composée de deux acides aminés ou plus. La liaison qui maintient ensemble les deux acides aminés est une liaison peptidique, ou une liaison chimique covalente entre deux composés (dans ce cas, deux acides aminés). Il se produit lorsque le groupe carboxylique d’une molécule réagit avec le groupe amino de l’autre molécule, reliant les deux molécules et libérant une molécule d’eau.

Les polypeptides à longue chaîne peuvent être formés en liant de nombreux acides aminés les uns aux autres via des liaisons peptidiques. La liaison amide ne peut être rompue que par hydrolyse amide, où les liaisons sont clivées avec l’ajout d’une molécule d’eau. Les liaisons peptidiques des protéines sont métastables et se briseront spontanément dans un processus lent. Les organismes vivants ont des enzymes capables à la fois de former et de rompre des liaisons peptidiques.

Formes de résonance du groupe Amid

Le groupe amide a trois formes de résonance, qui confèrent des propriétés importantes. Premièrement, la stabilisation apportée par les structures de résonance le stabilise efficacement de 80kj / mol, ce qui le rend moins réactif que les groupes similaires. La liaison peptidique n’est pas chargée à des valeurs de pH normales, mais le caractère double lié de la structure de résonance crée un dipôle, qui peut s’aligner dans des structures secondaires. Le caractère de double liaison partielle peut être renforcé ou affaibli par des modifications qui se favorisent mutuellement, permettant une certaine flexibilité pour la présence du groupe peptidique dans des conditions variables. La stabilisation supplémentaire rend la liaison peptidique relativement stable et non réactive. Cependant, les liaisons peptidiques peuvent subir des réactions chimiques, typiquement par une attaque de l’atome électronégatif sur le carbone carbonyle, entraînant la formation d’un intermédiaire tétraédrique.