Revue par: Todd Smith, PhD

Définition

nom
pluriel: enzymes
en·zyme, ˈɛnzamm
(biochimie) Une biomolécule qui agit comme catalyseur pour accélérer des réactions chimiques spécifiques. Les enzymes sont soit des protéines, soit des molécules d’ARN (ribozymes).

Aperçu

Une enzyme est une biomolécule qui peut être synthétisée biologiquement (naturellement) ou par d’autres processus (synthétiquement). Sa fonction principale est d’agir comme un catalyseur qui accélère une réaction chimique particulière sans être lui-même modifié dans le processus. Les enzymes sont généralement des molécules protéiques avec une séquence caractéristique d’acides aminés qui se replient pour produire une structure tridimensionnelle spécifique, ce qui confère à la molécule des propriétés uniques.

Les protéines sont l’une des principales biomolécules; les autres sont les glucides (en particulier les polysaccharides), les lipides et les acides nucléiques. Les enzymes qui sont des protéines dans la nature sont composées de polymères d’acides aminés. Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Le type et la séquence des acides aminés d’une protéine enzymatique sont codés par l’ADN de la cellule qui les produit. Bien que toutes les enzymes ne soient pas des protéines, toutes les protéines ne sont pas non plus des enzymes. Les enzymes qui ne sont pas de nature protéique sont illustrées par les ribozymes. Un ribozyme est une enzyme constituée d’ARN plutôt que d’une protéine. Un exemple de ribozyme se trouve dans le ribosome, qui est un complexe d’unités d’ARN protéique et catalytique.

Caractéristiques

Les enzymes sont souvent globulaires. Ils peuvent se produire individuellement ou en tant que sous-unité dans un complexe. Ils sont souvent plus grands que leurs substrats. Bien que grande par rapport à leurs substrats, seule une petite partie d’une enzyme est directement impliquée dans la catalyse. Ce site impliqué dans la catalyse est appelé site catalytique. Un autre site dans une structure enzymatique est le site de liaison par lequel le substrat réagit ou se lie. Le site catalytique et le site de liaison constituent le site actif de l’enzyme. Le site allostérique de l’enzyme fait référence au site où une autre molécule peut se lier pour amener l’enzyme à modifier sa conformation, ce qui entraîne alors son augmentation ou sa diminution de son activité. Il existe deux grands types de molécules qui modulent l’activité enzymatique: (1) les inhibiteurs et (2) les activateurs. Les inhibiteurs sont des molécules qui inhibent ou diminuent l’activité enzymatique. Les activateurs sont des molécules qui stimulent ou augmentent l’activité enzymatique. D’autres qui peuvent affecter l’activité des enzymes sont les dénaturants (agents chaotropes). L’exposition à la température et au pH au-delà des conditions optimales conduit à la dénaturation de l’enzyme. La dénaturation fait perdre à l’enzyme sa structure et ses propriétés catalytiques. La structure de l’enzyme est cruciale pour sa fonction. La spécificité d’une enzyme repose sur sa structure 3D unique.

Les types d’enzymes

sont généralement classés et nommés en fonction des réactions qu’ils catalysent. L’Union Internationale de Biochimie et de Biologie Moléculaire a développé une nomenclature pour les enzymes, les numéros CE. Elles sont les suivantes:

• EC 1 Oxydoréductases: catalysent les réactions d’oxydation/ réduction
• EC 2 Transférases: transfèrent un groupe fonctionnel (par exemple un groupe méthyle ou phosphate)
• EC 3 Hydrolases: catalysent l’hydrolyse de diverses liaisons
• EC 4 Lyases: clivent diverses liaisons par d’autres moyens que l’hydrolyse et l’oxydation
• EC 5 Isomérases: catalysent les changements d’isomérisation au sein d’une seule molécule
• li>
• CE 6 Ligases: joindre deux molécules avec des liaisons covalentes

Réactions biologiques communes

La production d’enzymes par synthèse protéique implique la transcription et la traduction. Dans les cellules, une enzyme est générée par des processus de transcription et de traduction. La transcription est le processus par lequel le modèle d’ARNm, codant la séquence d’acides aminés sous la forme d’un code trinucléotidique, est transcrit à partir de l’ADN pour fournir un modèle pour la traduction. La traduction est le processus dans lequel les acides aminés sont liés dans un ordre spécifique selon les règles spécifiées par le code génétique. Il se compose de quatre phases: (1) activation (l’acide aminé est lié de manière covalente à l’ARNt), (2) initiation (la petite sous-unité du ribosome se lie à l’extrémité 5′ de l’ARNm à l’aide de facteurs d’initiation), (3) élongation (l’aminoacyl-ARNt suivant en ligne se lie au ribosome avec le GTP et un facteur d’élongation), et (4) terminaison (le site A du ribosome fait face à un codon d’arrêt). La structure protéique nouvellement formée subira d’autres processus, par exemple une modification post-traductionnelle et un repliement.

Comme tout catalyseur, une enzyme serait capable d’accélérer une réaction chimique sans altérer l’équilibre d’une réaction. Cela signifie qu’un catalyseur n’est pas consommé dans une réaction. Néanmoins, une enzyme diffère des catalyseurs non biologiques en étant beaucoup plus spécifique. Avant qu’une enzyme puisse catalyser une réaction, elle doit d’abord se lier à son substrat. Selon le modèle d’ajustement induit suggéré par Daniel Koshland en 1958, l’enzyme subit un remodelage lorsqu’elle interagit avec son substrat, tandis que le substrat peut également changer légèrement de forme pour qu’ils s’emboîtent éventuellement l’un dans l’autre. L’enzyme accélère un processus biologique en abaissant l’énergie d’activation. Il le fait (1) en stabilisant l’état de transition, (2) en fournissant une voie alternative, et/ou (3) en déstabilisant l’état fondamental du substrat.
Certaines enzymes nécessitent des molécules non protéiques appelées cofacteurs pour leurs activités catalytiques. Le cofacteur peut être organique ou inorganique. Les cofacteurs se lient généralement au site actif de l’enzyme. Lorsque le cofacteur n’est pas lié, l’enzyme est appelée apoenzyme; Lorsqu’elle est liée, l’enzyme est appelée holoenzyme (cependant, l’holoenzyme fait également référence à une enzyme contenant de multiples sous-unités protéiques).

Une coenzyme est une molécule qui transporte des groupes chimiques (par exemple, ion hydrure, groupe phosphate, groupe acétyle, groupe méthyle, etc.) d’une enzyme à l’autre. Des exemples de coenzymes sont le NADH, le NADPH, l’ATP, le FMN (mononucléotide de flavine), le FAD (dinucléotide d’adénine de flavine), le TPP (pyrophosphate de thiamine) et le THF (tétrahydrofolate).

Fonctions biologiques

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques. Ils accélèrent les réactions chimiques. Presque tous les processus métaboliques utilisent des enzymes pour accélérer la conversion des substrats en produits. Les enzymes accélèrent la vitesse de réaction environ un million de fois plus rapidement sur un processus sans enzyme.

Étymologie

• Enzyme allemand, enzūmos grec médiéval, (levé)

Termes connexes:

• Enzyme de condensation
• Enzyme D
• Enzymes désamidantes
• Enzyme de défaut
• Enzymes digestives
• Enzyme de disproportion
• Enzyme de restriction ecori
• Défaut d’enzyme
• Inhibiteurs d’enzymes
• Technique d’immunoessai multipliée par les enzymes
• Enzyme hydrolytique
• Enzymes lysosomales
• Enzyme malique
• Enzyme marqueur
• Enzyme de modification
• Ancienne enzyme jaune
• Enzymes protéolytiques
• Enzyme répressible
• Enzymes de fractionnement
• Enzyme d’addition terminale

Voir aussi

• catalyseur
• protéine