Términos

• molécula dipoleana o radical que ha deslocalizado cargas positivas y negativas
• aminoácidos cualquiera de los 20 aminoácidos α-naturales (que tienen los grupos de aminoácidos y ácidos carboxílicos en el mismo átomo de carbono) y una variedad de cadenas laterales que se combinan, a través de enlaces peptídicos, para formar proteínas

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas responsables de funciones dentro de nuestro cuerpo. Los aminoácidos son compuestos químicos que consisten en un átomo de carbono unido a un grupo amino, un átomo de hidrógeno, un grupo carboxílico y una cadena lateral variable (grupo R); es esta cadena lateral la que distingue a cada aminoácido de otro. Las estructuras de mayor orden, como las cadenas peptídicas y las proteínas, se forman cuando los aminoácidos se unen entre sí.

Péptidos

los péptidos es una molécula compuesta de dos o más aminoácidos. El enlace que mantiene unidos a los dos aminoácidos es un enlace peptídico, o un enlace químico covalente entre dos compuestos (en este caso, dos aminoácidos). Ocurre cuando el grupo carboxílico de una molécula reacciona con el grupo amino de la otra molécula, uniendo las dos moléculas y liberando una molécula de agua.

Los polipéptidos de cadena larga se pueden formar uniendo muchos aminoácidos entre sí a través de enlaces peptídicos. El enlace de amida solo se puede romper por hidrólisis de amida, donde los enlaces se rompen con la adición de una molécula de agua. Los enlaces peptídicos de las proteínas son metaestables y se rompen espontáneamente en un proceso lento. Los organismos vivos tienen enzimas que son capaces de formar y romper enlaces peptídicos .

Formas de resonancia del Grupo Amid

El grupo amida tiene tres formas de resonancia, que confieren propiedades importantes. En primer lugar, la estabilización proporcionada por las estructuras de resonancia lo estabiliza efectivamente por 80kj/mol, lo que lo hace menos reactivo que grupos similares. El enlace peptídico no está cargado a valores de pH normales, pero el carácter de doble enlace de la estructura de resonancia crea un dipolo, que puede alinearse en estructuras secundarias. El carácter parcial de doble enlace puede fortalecerse o debilitarse mediante modificaciones que se favorecen entre sí, lo que permite cierta flexibilidad para la presencia del grupo peptídico en condiciones variables. La estabilización adicional hace que el enlace peptídico sea relativamente estable y no reactivo. Sin embargo, los enlaces peptídicos pueden sufrir reacciones químicas, típicamente a través de un ataque del átomo electronegativo sobre el carbono carbonilo, lo que resulta en la formación de un intermedio tetraédrico.