Revisado por: Todd Smith, PhD

Definición

sustantivo
plural: enzimas
en·zyme, ˈnnzamm
(bioquímica Biomolécula que actúa como catalizador para acelerar reacciones químicas específicas. Las enzimas son proteínas o moléculas de ARN (ribozimas).

Descripción

Una enzima es una biomolécula que pueden ser sintetizados biológicamente (de origen natural) o a través de otros procesos (sintéticamente). Su función principal es actuar como un catalizador que acelera una reacción química en particular sin que se modifique en el proceso. Las enzimas son comúnmente moléculas de proteínas con una secuencia característica de aminoácidos que se pliegan para producir una estructura tridimensional específica, lo que le da a la molécula propiedades únicas.

Las proteínas son una de las principales biomoléculas; las otras son carbohidratos (especialmente, polisacáridos), lípidos y ácidos nucleicos. Las enzimas que son proteínas en la naturaleza están compuestas de polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos. El tipo y la secuencia de aminoácidos en una proteína enzimática son codificados por el ADN en la célula que los produce. Si bien no todas las enzimas son proteínas, no todas las proteínas también lo son. Las enzimas que no son de naturaleza proteica se ejemplifican por las ribozimas. Una ribozima es una enzima compuesta de ARN en lugar de una proteína. Un ejemplo de una ribozima está en el ribosoma, que es un complejo de proteínas y unidades de ARN catalítico.

Características

Las enzimas suelen ser globulares. Pueden ocurrir por separado o como una subunidad en un complejo. A menudo son más grandes que sus sustratos. Si bien es grande en relación con sus sustratos, solo una pequeña porción de una enzima está directamente involucrada en la catálisis. Este sitio involucrado en la catálisis se conoce como el sitio catalítico. Otro sitio en una estructura enzimática es el sitio de unión a través del cual el sustrato reacciona o se une. El sitio catalítico y el sitio de unión constituyen el sitio activo de la enzima. El sitio alostérico de la enzima se refiere al sitio donde otra molécula puede unirse para causar que la enzima cambie su conformación, lo que luego conduce a su aumento o disminución de su actividad. Hay dos tipos principales de moléculas que modulan la actividad enzimática: (1) inhibidores y (2) activadores. Los inhibidores son moléculas que inhiben o disminuyen la actividad enzimática. Los activadores son moléculas que estimulan o aumentan la actividad enzimática. Otros que pueden afectar a la actividad de las enzimas son los desnaturalizantes (agentes caotrópicos). La exposición a la temperatura y al pH más allá de las condiciones óptimas conduce a la desnaturalización de la enzima. La desnaturalización hace que la enzima pierda su estructura y propiedades catalíticas. La estructura de la enzima es crucial para su función. La especificidad de una enzima se basa en su estructura 3D única.

Tipos

las Enzimas son generalmente clasificados y nombrados de acuerdo a las reacciones que catalizan. La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura para las enzimas, los números CE. Son los siguientes:

• EC 1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación/reducción
• EC 2 Transferasas: transfieren un grupo funcional (por ejemplo, un grupo metilo o fosfato)
• EC 3 Hidrolasas: catalizan la hidrólisis de varios enlaces
• EC 4 Liasas: rompen varios enlaces por medios distintos de la hidrólisis y la oxidación
• EC 5 Isomerasas: catalizan cambios de isomerización dentro de una sola molécula
• CE 6 Ligasas: unir dos moléculas con enlaces covalentes

Reacciones biológicas comunes

La producción de enzimas a través de la síntesis de proteínas implica transcripción y traducción. Dentro de las células, se genera una enzima mediante procesos de transcripción y traducción. La transcripción es el proceso por el cual la plantilla de ARNm, que codifica la secuencia de aminoácidos en forma de código de trinucleótido, se transcribe del ADN para proporcionar una plantilla para la traducción. La traducción es el proceso en el que los aminoácidos se unen en un orden específico de acuerdo con las reglas especificadas por el código genético. Consta de cuatro fases: (1) activación (el aminoácido está unido covalentemente al ARNt), (2) iniciación (la pequeña subunidad del ribosoma se une al extremo 5′ del ARNm con la ayuda de factores de iniciación), (3) elongación (el siguiente aminoacil-ARNt en línea se une al ribosoma junto con GTP y un factor de elongación), y (4) terminación (el sitio A del ribosoma se enfrenta a un codón de parada). La estructura proteica recién formada se someterá a otros procesos, por ejemplo, modificación post-traslacional y plegado.

Similar a cualquier catalizador, una enzima podría acelerar una reacción química sin alterar el equilibrio de una reacción. Significa que un catalizador no se consume en una reacción. Sin embargo, una enzima difiere de los catalizadores no biológicos en ser mucho más específicos. Antes de que una enzima pueda catalizar una reacción, primero debe unirse a su sustrato. De acuerdo con el modelo de ajuste inducido sugerido por Daniel Koshland en 1958, la enzima sufre una remodelación a medida que interactúa con su sustrato, mientras que el sustrato también puede cambiar ligeramente de forma para que finalmente encajen entre sí. La enzima acelera un proceso biológico al reducir la energía de activación. Lo hace (1) estabilizando el estado de transición, (2) proporcionando una vía alternativa, y/o (3) desestabilizando el estado fundamental del sustrato.
Algunas enzimas requieren moléculas no proteicas llamadas cofactores para sus actividades catalíticas. El cofactor puede ser orgánico o inorgánico. Los cofactores se unen generalmente al sitio activo de la enzima. Cuando el cofactor no está unido, la enzima se conoce como apoenzima; Cuando se une, la enzima se conoce como holoenzima (sin embargo, holoenzima también se refiere a una enzima que contiene múltiples subunidades de proteínas).

Una coenzima es una molécula que transporta grupos químicos (por ejemplo, ion hidruro, grupo fosfato, grupo acetil, grupo metilo, etc.).) de una enzima a otra. Ejemplos de coenzimas son NADH, NADPH, ATP, FMN (mononucleótido de flavina), FAD (dinucleótido de flavina adenina), TPP (pirofosfato de tiamina) y THF (tetrahidrofolato).

funciones Biológicas

las Enzimas son catalizadores biológicos. Aceleran las reacciones químicas. Casi todos los procesos metabólicos utilizan enzimas para acelerar la conversión de sustratos en productos. Las enzimas aceleran la velocidad de reacción alrededor de un millón de veces más rápido en un proceso sin una enzima.

Etimología

• alemán enzym, Medieval griega enzūmos, (fermentado)

términos Relacionados:

• Enzima condensadora
• Enzima D
• Enzimas desamidizantes
• Enzima defectuosa
• Enzimas digestivas
• Enzima desmesuradora
• Enzima de restricción Ecori
• Defecto enzimático
• Inhibidores enzimáticos
• Técnica de inmunoensayo multiplicado por enzimas
• Enzima hidrolítica
• Enzimas lisosómicas
• Enzima málica
• Enzima marcadora
• Enzima de modificación
• Enzima amarilla antigua
• Enzimas proteolíticas
• Enzima repressible
• Enzimas de división
• Enzima de adición terminal

Véase también

• catalizador
• proteínas