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Enzym

by admin Dezember 3, 2021

Inhaltsverzeichnis

Rezensiert von: Todd Smith, PhD

Definition

Substantiv
Plural: Enzyme
en·zyme, ˈɛnzaɪm
(Biochemie) Ein Biomolekül, das als Katalysator zur Beschleunigung spezifischer chemischer Reaktionen. Enzyme sind entweder Proteine oder RNA (Ribozyme) Moleküle.

Übersicht

Ein Enzym ist ein Biomolekül, das biologisch (natürlich vorkommend) oder durch andere Prozesse (synthetisch) synthetisiert werden kann. Seine Hauptfunktion besteht darin, als Katalysator zu wirken, der eine bestimmte chemische Reaktion beschleunigt, ohne sich dabei selbst zu verändern. Enzyme sind üblicherweise Proteinmoleküle mit einer charakteristischen Sequenz von Aminosäuren, die sich falten, um eine spezifische dreidimensionale Struktur zu erzeugen, die dem Molekül einzigartige Eigenschaften verleiht.Proteine sind eines der wichtigsten Biomoleküle; die anderen sind Kohlenhydrate (insbesondere Polysaccharide), Lipide und Nukleinsäuren. Enzyme, die Proteine in der Natur sind, bestehen aus Polymeren von Aminosäuren. Die Aminosäuren sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Die Art und die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Enzymprotein werden von der DNA in der Zelle kodiert, die sie produziert. Während nicht alle Enzyme Proteine sind, sind nicht alle Proteine auch Enzyme. Enzyme, die nicht proteinhaltig sind, werden durch Ribozyme veranschaulicht. Ein Ribozym ist ein Enzym, das eher aus RNA als aus einem Protein besteht. Ein Beispiel für ein Ribozym befindet sich im Ribosom, einem Komplex aus Protein- und katalytischen RNA-Einheiten.

Eigenschaften

Enzyme sind oft globulär. Sie können einzeln oder als Untereinheit in einem Komplex auftreten. Sie sind oft größer als ihre Substrate. Obwohl sie relativ zu ihren Substraten groß sind, ist nur ein kleiner Teil eines Enzyms direkt an der Katalyse beteiligt. Diese an der Katalyse beteiligte Stelle wird als katalytische Stelle bezeichnet. Eine andere Stelle in einer Enzymstruktur ist die Bindungsstelle, über die das Substrat reagiert oder an das es bindet. Die katalytische Stelle und die Bindungsstelle bilden das aktive Zentrum des Enzyms. Die allosterische Stelle des Enzyms bezieht sich auf die Stelle, an die ein anderes Molekül binden kann, wodurch das Enzym seine Konformation ändert, was dann zu einer Zunahme oder Abnahme seiner Aktivität führt. Es gibt zwei Haupttypen von Molekülen, die die Enzymaktivität modulieren: (1) Inhibitoren und (2) Aktivatoren. Inhibitoren sind Moleküle, die die enzymatische Aktivität hemmen oder verringern. Aktivatoren sind Moleküle, die die enzymatische Aktivität stimulieren oder erhöhen. Andere, die die Aktivität von Enzymen beeinflussen können, sind die Denaturierungsmittel (chaotrope Mittel). Die Einwirkung von Temperatur und pH-Wert über die optimalen Bedingungen hinaus führt zur Denaturierung des Enzyms. Durch Denaturierung verliert das Enzym seine Struktur und seine katalytischen Eigenschaften. Die Struktur des Enzyms ist entscheidend für seine Funktion. Die Spezifität eines Enzyms beruht auf seiner einzigartigen 3D-Struktur.

Typen

Enzyme werden normalerweise nach den Reaktionen klassifiziert und benannt, die sie katalysieren. Die Internationale Union für Biochemie und Molekularbiologie hat eine Nomenklatur für Enzyme entwickelt, die EC-Nummern. Sie sind wie folgt:

EC 1 Oxidoreduktasen: katalysieren Oxidations-/Reduktionsreaktionen
EC 2 Transferasen: Übertragen einer funktionellen Gruppe (z. B. einer Methyl- oder Phosphatgruppe)
EC 3 Hydrolasen: katalysieren die Hydrolyse verschiedener Bindungen
EC 4 Lyasen: Spalten verschiedener Bindungen durch andere Mittel als Hydrolyse und Oxidation
EC 5 Isomerasen: katalysieren Isomerisierungsänderungen innerhalb eines einzelnen Moleküls
EC 6-Ligasen: verbinden Sie zwei Moleküle mit kovalenten Bindungen

Gemeinsame biologische Reaktionen

Die Produktion von Enzymen über die Proteinsynthese umfasst Transkription und Translation. Innerhalb der Zellen wird durch Transkriptions- und Translationsprozesse ein Enzym erzeugt. Transkription ist der Prozess, bei dem eine mRNA-Schablone, die die Sequenz von Aminosäuren in Form eines Trinukleotidcodes codiert, von DNA transkribiert wird, um eine Schablone für die Translation bereitzustellen. Translation ist der Prozess, bei dem Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge gemäß den durch den genetischen Code festgelegten Regeln miteinander verknüpft werden. Es besteht aus vier Phasen: (1) Aktivierung (die Aminosäure ist kovalent an die tRNA gebunden), (2) Initiation (die kleine Untereinheit des Ribosoms bindet mit Hilfe von Initiationsfaktoren an das 5′-Ende der mRNA), (3) Elongation (die nächste Aminoacyl-tRNA in Reihe bindet zusammen mit GTP und einem Elongationsfaktor an das Ribosom) und (4) Termination (die A-Stelle des Ribosoms steht einem Stop-Codon gegenüber). Die neu gebildete Proteinstruktur wird weiteren Prozessen unterzogen, z. B. posttranslationaler Modifikation und Faltung.Ähnlich wie jeder Katalysator wäre ein Enzym in der Lage, eine chemische Reaktion zu beschleunigen, ohne das Gleichgewicht einer Reaktion zu verändern. Es bedeutet, dass ein Katalysator in einer Reaktion nicht verbraucht wird. Dennoch unterscheidet sich ein Enzym von nicht-biologischen Katalysatoren dadurch, dass es viel spezifischer ist. Bevor ein Enzym eine Reaktion katalysieren kann, muss es zuerst an sein Substrat binden. Nach dem von Daniel Koshland 1958 vorgeschlagenen induzierten Fit-Modell wird das Enzym umgestaltet, wenn es mit seinem Substrat interagiert, während das Substrat auch seine Form leicht ändern kann, so dass sie schließlich ineinander passen. Das Enzym beschleunigt einen biologischen Prozess, indem es die Aktivierungsenergie senkt. Dies geschieht (1) durch Stabilisierung des Übergangszustands, (2) durch Bereitstellung eines alternativen Weges und / oder (3) durch Destabilisierung des Substratgrundzustands.Einige Enzyme benötigen für ihre katalytischen Aktivitäten Nicht-Proteinmoleküle, sogenannte Cofaktoren. Der Cofaktor kann organisch oder anorganisch sein. Cofaktoren binden normalerweise an das aktive Zentrum des Enzyms. Wenn der Cofaktor ungebunden ist, wird das Enzym als Apoenzym bezeichnet; Wenn gebunden, wird das Enzym als Holoenzym bezeichnet (Holoenzym bezieht sich jedoch auch auf ein Enzym, das mehrere Proteinuntereinheiten enthält).

Ein Coenzym ist ein Molekül, das chemische Gruppen transportiert (z. B. Hydridion, Phosphatgruppe, Acetylgruppe, Methylgruppe usw.) von einem Enzym zum anderen. Beispiele für Coenzyme sind NADH, NADPH, ATP, FMN (Flavinmononukleotid), FAD (Flavinadenindinukleotid), TPP (Thiaminpyrophosphat) und THF (Tetrahydrofolat).

Biologische Funktionen

Enzyme sind biologische Katalysatoren. Sie beschleunigen chemische Reaktionen. Fast alle Stoffwechselprozesse verwenden Enzyme, um die Umwandlung von Substraten in Produkte zu beschleunigen. Enzyme beschleunigen die Reaktionsgeschwindigkeit etwa eine Million Mal schneller als ein Prozess ohne Enzym.

Etymologie

Deutsches Enzym, mittelalterliches griechisches enzūmos, (gesäuert)

Siehe auch

Katalysator
Protein

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