Termeni

• dipoleany moleculă sau radical care a delocalizat sarcini pozitive și negative
• amino acidany din cei 20 de aminoacizi inox-naturali (având grupările amino și acid carboxilic pe același atom de carbon) și o varietate de lanțuri laterale care se combină, prin legături peptidice, pentru a forma proteine

aminoacizii sunt blocurile de construcție pentru proteinele funcționează în corpul nostru. Aminoacizii sunt compuși chimici constând dintr-un atom de carbon legat de o grupare amină, un atom de hidrogen, o grupare carboxilică și un lanț lateral variabil (grupa R); Acest lanț lateral distinge fiecare aminoacid de altul. Structuri ordonate mai sus, cum ar fi lanțurile peptidice și proteinele, se formează atunci când aminoacizii se leagă între ei.

peptide

o peptidă este o moleculă compusă din doi sau mai mulți aminoacizi. Legătura care ține împreună cei doi aminoacizi este o legătură peptidică sau o legătură chimică covalentă între doi compuși (în acest caz, doi aminoacizi). Apare atunci când grupul carboxilic al unei molecule reacționează cu grupul amino al celeilalte molecule, legând cele două molecule și eliberând o moleculă de apă.

polipeptidele cu lanț lung pot fi formate prin legarea multor aminoacizi între ei prin legături peptidice. Legătura amidică poate fi ruptă numai prin hidroliza amidică, unde legăturile sunt scindate cu adăugarea unei molecule de apă. Legăturile peptidice ale proteinelor sunt metastabile și se vor rupe spontan într-un proces lent. Organismele vii au enzime care sunt capabile să formeze și să rupă legăturile peptidice .

forme de rezonanță ale grupului Amid

grupul amidic are trei forme de rezonanță, care conferă proprietăți importante. În primul rând, stabilizarea oferită de structurile de rezonanță o stabilizează efectiv cu 80kj/mol, făcându-l mai puțin reactiv decât grupurile similare. Legătura peptidică este neîncărcată la valori normale ale pH-ului, dar caracterul dublu legat din structura de rezonanță creează un dipol, care se poate alinia în structurile secundare. Caracterul de dublă legătură parțială poate fi întărit sau slăbit prin modificări care se favorizează reciproc, permițând o anumită flexibilitate pentru prezența grupului peptidic în condiții diferite. Stabilizarea suplimentară face ca legătura peptidică să fie relativ stabilă și nereactivă. Cu toate acestea, legăturile peptidice pot suferi reacții chimice, de obicei printr-un atac al atomului electronegativ asupra carbonului carbonil, rezultând formarea unui intermediar tetraedric.