Reviewed by: Todd Smith, PhD

definiție

substantiv
plural: enzime
en·zyme, inktivnza_tivm
(biochimie) a biomoleculă care acționează ca catalizator pentru a accelera reacțiile chimice specifice. Enzimele sunt fie proteine, fie molecule de ARN (ribozime).

Prezentare generală

o enzimă este o biomoleculă care poate fi sintetizată biologic (natural) sau prin alte procese (sintetic). Funcția sa majoră este de a acționa ca un catalizator care accelerează o anumită reacție chimică fără a fi schimbat în acest proces. Enzimele sunt de obicei molecule de proteine cu o secvență caracteristică de aminoacizi care se pliază pentru a produce o structură tridimensională specifică, care conferă moleculei proprietăți unice.

proteinele sunt una dintre biomoleculele majore; celelalte sunt carbohidrații (în special polizaharidele), lipidele și acizii nucleici. Enzimele care sunt proteine în natură sunt compuse din polimeri de aminoacizi. Aminoacizii sunt uniți prin legături peptidice. Tipul și secvența aminoacizilor dintr-o proteină enzimatică sunt codificate de ADN-ul din celula care le produce. Deși nu toate enzimele sunt proteine, nu toate proteinele sunt enzime. Enzimele care nu sunt de natură proteică sunt exemplificate de ribozime. O ribozimă este o enzimă formată din ARN, mai degrabă decât o proteină. Un exemplu de ribozimă este în ribozom, care este un complex de unități de proteine și ARN catalitic.

caracteristici

enzimele sunt adesea globulare. Ele pot apărea singure sau ca o subunitate într-un complex. Ele sunt adesea mai mari decât substraturile lor. În timp ce este mare în raport cu substraturile lor, doar o mică parte a unei enzime este direct implicată în cataliză. Acest sit implicat în cataliză este denumit sit catalitic. Un alt sit dintr-o structură enzimatică este situsul de legare prin care substratul reacționează sau se leagă. Situsul catalitic și situsul de legare alcătuiesc situsul activ al enzimei. Situsul alosteric al enzimei se referă la locul în care o altă moleculă se poate lega de a determina enzima să-și schimbe conformația, ceea ce duce apoi la creșterea sau scăderea activității sale. Există două tipuri majore de molecule care modulează activitatea enzimei: (1) inhibitori și (2) activatori. Inhibitorii sunt molecule care inhibă sau scad activitatea enzimatică. Activatorii sunt molecule care stimulează sau măresc activitatea enzimatică. Altele care pot afecta activitatea enzimelor sunt denaturanții (agenți chaotropici). Expunerea la temperatură și pH dincolo de condițiile optime duce la denaturarea enzimei. Denaturarea face ca enzima să-și piardă structura și proprietățile catalitice. Structura enzimei este crucială pentru funcția sa. Specificitatea unei enzime se bazează pe structura sa unică 3D.

tipurile

enzimele sunt de obicei clasificate și denumite în funcție de reacțiile pe care le catalizează. Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară a dezvoltat o nomenclatură pentru enzime, numerele ce. Acestea sunt următoarele:

• EC 1 Oxidoreductaze: catalizează reacțiile de oxidare/reducere
• EC 2 transferaze: transferă o grupare funcțională (de exemplu, o grupare metil sau fosfat)
• EC 3 hidrolaze: catalizează hidroliza diferitelor legături
• EC 4 Liaze: scindează diverse legături prin alte mijloace decât hidroliza și oxidarea
• EC 5 Izomeraze: catalizează modificările de izomerizare într-o singură moleculă
• ce 6 ligaze: Alăturați-vă două molecule cu legături covalente

reacții biologice comune

producția de enzime prin sinteza proteinelor implică transcriere și traducere. În interiorul celulelor, o enzimă este generată de procesele de transcriere și traducere. Transcrierea este procesul prin care șablonul ARNm, care codifică secvența aminoacizilor sub forma unui cod trinucleotidic, este transcris din ADN pentru a oferi un șablon pentru traducere. Traducerea este procesul în care aminoacizii sunt legați împreună într-o ordine specifică în conformitate cu regulile specificate de codul genetic. Se compune din patru faze: (1) activare (aminoacidul este legat covalent de Arnt), (2) inițiere (subunitatea mică a ribozomului se leagă de capătul 5′ al ARNm cu ajutorul factorilor de inițiere), (3) alungire (următorul aminoacil-Arnt în linie se leagă de ribozom împreună cu GTP și un factor de alungire) și (4) terminare (locul A al ribozomului se confruntă cu un codon stop). Structura proteică nou formată va suferi procese suplimentare, de exemplu, modificarea post-translațională și plierea.Similar cu orice catalizator, o enzimă ar putea accelera o reacție chimică fără a modifica echilibrul unei reacții. Aceasta înseamnă că un catalizator nu este consumat într-o reacție. Cu toate acestea, o enzimă diferă de catalizatorii non-biologici prin faptul că este mult mai specifică. Înainte ca o enzimă să poată cataliza o reacție, trebuie să se lege mai întâi de substratul său. Conform modelului de potrivire indus sugerat de Daniel Koshland în 1958, enzima suferă o remodelare pe măsură ce interacționează cu substratul său, în timp ce substratul își poate schimba ușor forma, astfel încât în cele din urmă să se potrivească unul cu celălalt. Enzima accelerează un proces biologic prin scăderea energiei de activare. Face acest lucru (1) prin stabilizarea stării de tranziție, (2) prin furnizarea unei căi alternative și/sau (3) prin destabilizarea stării de bază a substratului.
unele enzime necesită molecule non-proteice numite cofactori pentru activitățile lor catalitice. Cofactorul poate fi organic sau anorganic. Cofactorii se leagă de obicei de locul activ al enzimei. Când cofactorul este nelegat, enzima este denumită apoenzimă; când este legată, enzima este denumită holoenzimă (cu toate acestea, holoenzima se referă și la o enzimă care conține mai multe subunități proteice).

o coenzimă este o moleculă care transportă grupări chimice (de exemplu, Ion hidrură, grupare fosfat, grupare acetil, grupare metil etc.) de la o enzimă la alta. Exemple de coenzime sunt NADH, NADPH, ATP, FMN (flavin mononucleotidă), FAD (flavin adenină dinucleotidă), TPP (tiamină pirofosfat) și THF (tetrahidrofolat).

funcțiile biologice

enzimele sunt catalizatori biologici. Ele accelerează reacțiile chimice. Aproape toate procesele metabolice utilizează enzime pentru a accelera conversia substraturilor în produse. Enzimele accelerează viteza de reacție de aproximativ un milion de ori mai rapid într-un proces fără o enzimă.

etimologie

• enzima germana, greaca Medievala enzximos, (dospita)

termeni înrudiți:

• enzimă Condensatoare
• enzimă D
• enzime Deamidizante
• enzimă Defect
• enzime Digestive
• enzimă disproporționată
• enzimă de restricție Ecori
• enzimă defect
• inhibitori ai enzimei
• tehnică imunotestare înmulțită cu enzime
• enzimă hidrolitică
• enzime lizozomale
• enzimă Malică
• enzimă marker
• enzimă de modificare
• enzimă galbenă veche
• enzime proteolitice
• enzimă Represibilă
• enzime de divizare
• enzimă de adiție terminală

vezi de asemenea

• catalizator
• proteine