cAMP este un al doilea mesager, utilizat pentru transducția semnalului intracelular, cum ar fi transferul în celule a efectelor hormonilor precum glucagonul și adrenalina, care nu pot trece prin membrana plasmatică. De asemenea, este implicat în activarea protein kinazelor. În plus, cAMP se leagă și reglează funcția canalelor ionice, cum ar fi canalele HCN și alte câteva proteine ciclice de legare a nucleotidelor, cum ar fi Epac1 și RAPGEF2.

rolul în celulele eucariote

cAMP este asociată cu funcția kinazelor în mai multe procese biochimice, inclusiv reglarea glicogenului, zahărului și metabolismului lipidic.

în eucariote, AMP ciclic funcționează prin activarea protein kinazei A (PKA sau protein kinaza dependentă de cAMP). PKA este în mod normal inactiv ca o holoenzimă tetramerică, constând din două unități catalitice și două unități de reglare (C2R2), unitățile de reglare blocând centrele catalitice ale unităților catalitice.

AMP ciclic se leagă de locații specifice de pe unitățile reglatoare ale protein kinazei și determină disocierea între subunitățile reglatoare și catalitice, permițând astfel acestor unități catalitice să fosforileze proteinele substratului.

subunitățile active catalizează transferul fosfatului din ATP în reziduurile specifice de serină sau treonină ale substraturilor proteice. Proteinele fosforilate pot acționa direct asupra canalelor ionice ale celulei sau pot deveni enzime activate sau inhibate. Protein kinaza A poate fosforila, de asemenea, proteine specifice care se leagă de regiunile promotoare ale ADN-ului, provocând creșteri ale transcripției. Nu toate protein kinazele răspund la cAMP. Mai multe clase de protein kinaze, inclusiv protein kinaza C, nu sunt dependente de cAMP.

efectele suplimentare depind în principal de proteina kinaza dependentă de cAMP, care variază în funcție de tipul de celulă.

totuși, există unele funcții minore independente de PKA ale cAMP, de exemplu, activarea canalelor de calciu, oferind o cale minoră prin care hormonul de eliberare a hormonului de creștere determină eliberarea hormonului de creștere.

cu toate acestea, opinia că majoritatea efectelor cAMP sunt controlate de PKA este una depășită. În 1998 a fost descoperită o familie de proteine sensibile la cAMP cu activitatea factorului de schimb de nucleotide de guanină (GEF). Acestea sunt denumite proteine de schimb activate de cAMP (Epac), iar familia cuprinde Epac1 și Epac2. Mecanismul de activare este similar cu cel al PKA: domeniul GEF este de obicei mascat de regiunea N-terminală care conține domeniul de legare cAMP. Când cAMP se leagă, domeniul disociază și expune domeniul GEF acum activ, permițând Epac să activeze proteine GTPase mici, cum ar fi ras, cum ar fi Rap1.

rolul suplimentar al taberei secretate în amoebaeedit social

la specia Dictyostelium discoideum, cAMP acționează în afara celulei ca un semnal secretat. Agregarea chemotactică a celulelor este organizată de valuri periodice de cAMP care se propagă între celule pe distanțe de până la câțiva centimetri. Undele sunt rezultatul unei producții și secreții reglementate de camp extracelular și a unui oscilator biologic spontan care inițiază valurile în centrele teritoriilor.

rolul bacteriilor

în bacterii, nivelul cAMP variază în funcție de mediul utilizat pentru creștere. În special, cAMP este scăzut atunci când glucoza este sursa de carbon. Acest lucru are loc prin inhibarea enzimei producătoare de cAMP, adenilat ciclaza, ca efect secundar al transportului glucozei în celulă. Proteina receptorului factorului de transcripție cAMP (CRP) numită și CAP (proteina Activatoare a genei catabolite) formează un complex cu cAMP și, prin urmare, este activat pentru a se lega de ADN. CRP-cAMP crește expresia unui număr mare de gene, inclusiv unele enzime de codificare care pot furniza energie independentă de glucoză.

cAMP, de exemplu, este implicat în reglarea pozitivă a operonului lac. Într-un mediu cu o concentrație scăzută de glucoză, cAMP se acumulează și se leagă de locul alosteric pe CRP (proteina receptorului cAMP), o proteină Activatoare de transcripție. Proteina își asumă forma activă și se leagă de un anumit situs în amonte de promotorul lac, facilitând legarea ARN polimerazei de promotorul adiacent pentru a începe transcrierea operonului lac, crescând rata transcripției operonului lac. Cu o concentrație ridicată de glucoză, concentrația cAMP scade, iar CRP se decuplează de la operonul lac.