Termos

• dipoleany molécula ou radical que tem deslocalizados cargas positivas e negativas
• amino acidany de 20 de ocorrência natural α-aminoácidos (tendo o amino e ácido carboxílico grupos no mesmo átomo de carbono) e uma variedade de cadeias laterais que combinar, através de ligações peptídicas, para formar proteínas

os Aminoácidos são os blocos de construção para as proteínas responsáveis por funções biológicas dentro do nosso corpo. Os aminoácidos são compostos químicos que consiste de um átomo de carbono ligado a um grupo amina, um átomo de hidrogênio, um grupo carboxílico e uma variável cadeia lateral (grupo R); é essa cadeia lateral que distingue cada aminoácido de outro. Estruturas de ordem superior, tais como cadeias peptídicas e proteínas são formadas quando os aminoácidos se ligam uns aos outros.

péptidos

um péptido é uma molécula composta por dois ou mais aminoácidos. A ligação que une os dois aminoácidos é uma ligação peptídica, ou uma ligação química covalente entre dois compostos (neste caso, dois aminoácidos). Ocorre quando o grupo carboxílico de uma molécula reage com o grupo amino da outra molécula, ligando as duas moléculas e liberando uma molécula de água.os polipeptídeos de Cadeia Longa podem ser formados ligando muitos aminoácidos uns aos outros através de ligações peptídicas. A ligação amida só pode ser quebrada por hidrólise amida, onde as ligações são clivadas com a adição de uma molécula de água. As ligações peptídicas das proteínas são metastáveis e quebram-se espontaneamente num processo lento. Os organismos vivos têm enzimas capazes de formar e quebrar ligações peptídicas .

Resonance Forms of the Amid Group

The amide group has three resonance forms, which conffering important properties. Em primeiro lugar, a estabilização proporcionada pelas estruturas de ressonância efetivamente a estabiliza por 80kj/mol, tornando-a menos reativa do que grupos similares. A ligação peptídica é desligada aos valores normais de pH, mas o carácter duplo ligado da estrutura de ressonância cria um dipolo, que pode alinhar-se em estruturas secundárias. O caráter parcial de ligação dupla pode ser fortalecido ou enfraquecido por modificações que favorecem um ao outro, permitindo alguma flexibilidade para a presença do grupo peptídeo em condições variáveis. A estabilização extra torna a ligação peptídica relativamente estável e não reativa. No entanto, as ligações peptídicas podem sofrer reações químicas, tipicamente através de um ataque do átomo eletronegativo sobre o carbono carbonilo, resultando na formação de um intermediário tetraédrico.