Revisado por: Todd Smith, PhD

Definição

substantivo
plural: enzimas
pt·zyme, ˈɛnzaɪm
(bioquímica) Uma biomolécula que atua como catalisador para acelerar específico de reações químicas. As enzimas são proteínas ou moléculas de RNA (ribozimas).

Descrição

Uma enzima é uma biomolécula que podem ser sintetizados biologicamente (naturalmente) ou através de outros processos (sinteticamente). Sua principal função é atuar como um catalisador que acelera uma reação química particular sem ser alterada no processo. Enzimas são comumente moléculas proteicas com uma sequência característica de aminoácidos que dobram para produzir uma estrutura tridimensional específica, que dá à molécula propriedades únicas.as proteínas são uma das principais biomoléculas; as outras são hidratos de carbono (especialmente polissacáridos), lípidos e ácidos nucleicos. As enzimas que são proteínas na natureza são compostas de polímeros de aminoácidos. Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas. O tipo e a sequência de aminoácidos numa proteína enzimática são codificados pelo ADN na célula que os produz. Embora nem todas as enzimas são proteínas, nem todas as proteínas são enzimas também. Enzimas que não são proteináceas na natureza são exemplificadas por ribozimas. Uma ribozima é uma enzima feita de RNA e não de uma proteína. Um exemplo de uma ribozima está no ribossoma, que é um complexo de unidades de proteína e RNA catalítico.

as características

As enzimas são frequentemente globulares. Eles podem ocorrer isoladamente ou como uma subunidade em um complexo. Eles são muitas vezes maiores do que seus substratos. Enquanto grande em relação aos seus substratos, apenas uma pequena porção de uma enzima está diretamente envolvida na catálise. Este local envolvido na catálise é referido como o local catalítico. Outro local numa estrutura enzimática é o local de ligação através do qual o substrato reage ou se liga. O local catalítico e o local de ligação constituem o local activo da enzima. O local alostérico da enzima refere-se ao local onde outra molécula pode ligar-se a fazer com que a enzima altere a sua conformação, o que, em seguida, leva ao seu aumento ou diminuição da sua actividade. Existem dois tipos principais de moléculas que modulam a atividade enzimática: (1) inibidores e (2) ativadores. Os inibidores são moléculas que inibem ou diminuem a actividade enzimática. Activadores são moléculas que estimulam ou aumentam a actividade enzimática. Outros que podem afetar a atividade das enzimas são os desnaturantes (agentes chaotrópicos). A exposição à temperatura e ao pH para além das condições óptimas leva à desnaturação da enzima. A desnaturação faz com que a enzima perca a sua estrutura e propriedades catalíticas. A estrutura da enzima é crucial para a sua função. A especificidade de uma enzima baseia-se na sua estrutura 3D única.

Tipos

as Enzimas são, geralmente, classificadas e nomeadas de acordo com as reações que catalisam. A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular desenvolveu uma nomenclatura para enzimas, os números da CE. Eles são como segue:

• CE 1 Oxidoreductases: catalisam reações de oxidação/redução
• CE 2 Transferases: a transferência de um grupo funcional (e.g. um metil ou grupo fosfato)
• CE 3 Hidrolases: catalisam a hidrólise de vários títulos
• CE 4 Lyases: apegar-se diversas obrigações por outros meios que a hidrólise e a oxidação
• CE-5 Isomerases: catalisar isomerização mudanças dentro de uma única molécula
• CE 6 Ligases: junta duas moléculas com ligações covalentes

reacções biológicas comuns

a produção de enzimas através da síntese proteica envolve transcrição e tradução. Dentro das células, uma enzima é gerada por processos de transcrição e tradução. Transcrição é o processo pelo qual o modelo mRNA, codificando a sequência de aminoácidos na forma de um código de trinucleótido, é transcrito do DNA para fornecer um modelo para tradução. A tradução é o processo em que os aminoácidos são ligados entre si numa ordem específica, de acordo com as regras especificadas pelo código genético. Ele é constituído de quatro fases: (1) ativação (amino ácido ligadas ligada ao tRNA), (2) iniciação (as pequenas subunidades do ribossoma liga-se a 5′ fim do mRNA com a ajuda de iniciação fatores), (3) alongamento (a próxima aminoacyl-tRNA na linha liga para o ribossomo, junto com o GTP e um fator de alongamento), e (4) rescisão (o site do ribossoma, enfrenta um codão stop). A estrutura proteinácea recém-formada será submetida a outros processos, por exemplo, modificação pós-translacional e dobragem.Similar a qualquer catalisador, uma enzima seria capaz de acelerar uma reação química sem alterar o equilíbrio de uma reação. Significa que um catalisador não é consumido em uma reação. No entanto, uma enzima difere dos catalisadores não biológicos por ser muito mais específica. Antes que uma enzima possa catalisar uma reacção, deve ligar-se primeiro ao seu substrato. De acordo com o modelo de ajuste induzido sugerido por Daniel Koshland em 1958, a enzima passa por uma remodelação à medida que interage com o seu substrato, enquanto o substrato também pode mudar de forma ligeiramente para que eles eventualmente se encaixem um no outro. A enzima acelera um processo biológico reduzindo a energia de activação. Faz isso (1) estabilizando o estado de transição, (2) fornecendo uma via alternativa, e/ou (3) desestabilizando o estado do substrato no solo.algumas enzimas requerem moléculas não proteicas chamadas cofactores para suas atividades catalíticas. O cofactor pode ser orgânico ou inorgânico. Os cofactores ligam-se normalmente ao local activo da enzima. Quando o cofactor não está ligado, a enzima é referida como apoenzima; quando ligada, a enzima é referida como holoenzima (no entanto, a holoenzima também se refere a uma enzima que contém múltiplas subunidades proteicas).uma coenzima é uma molécula que transporta grupos químicos (por exemplo, ião hidreto, grupo fosfato, grupo acetilo, grupo metilo, etc.) de uma enzima para outra. Exemplos de coenzimas são NADH, NADPH, ATP, FMN (mononucleótido de flavina), FAD (dinucleótido de flavina adenina), TPP (pirofosfato de tiamina) e THF (tetrahidrofolato).

funções Biológicas

as Enzimas são catalisadores biológicos. Aceleram as reacções químicas. Quase todos os processos metabólicos utilizam enzimas para acelerar a conversão de substratos em produtos. As enzimas aceleram a taxa de reação cerca de um milhão de vezes mais rápido ao longo de um processo sem uma enzima.

História

• alemão enzym, grego Medieval enzūmos, (fermentado)

termos Relacionados:

• Condensação enzima
• D enzima
• Deamidizing enzimas
• Defeito enzimático
• enzimas Digestivas
• Disproportionating enzima
• enzima de restrição Ecori
• defeito Enzimático
• inibidores de Enzima
• Enzima-multiplicado técnica de imunoensaio
• Hidrolítica da enzima
• Lysosomal enzimas
• Málico enzima
• Marcador de enzima
• Modificação enzimática
• Antigo amarelo enzima
• enzimas Proteolíticas
• Repressible enzima
• Divisão de enzimas
• o Terminal de adição de enzimas

Veja também:

• catalisador
• proteína