Recenzja: Todd Smith, PhD

definicja

rzeczownik
liczba mnoga: enzymy
en·zyme, ˈɛnzaɪm
(biochemia) a biomolekuła, która działa jako katalizator, aby przyspieszyć specyficzne reakcje chemiczne. Enzymy są białkami lub cząsteczkami RNA (rybozymów).

przegląd

enzym jest biomolekułą, która może być syntetyzowana biologicznie (naturalnie występująca) lub w innych procesach (syntetycznie). Jego główną funkcją jest działanie jako katalizator, który przyspiesza określoną reakcję chemiczną bez zmiany w procesie. Enzymy są zwykle cząsteczkami białek o charakterystycznej sekwencji aminokwasów, które składają się w celu wytworzenia określonej trójwymiarowej struktury, która nadaje cząsteczce unikalne właściwości.

białka są jednym z głównych biomolekuł; Pozostałe to węglowodany (zwłaszcza polisacharydy), lipidy i kwasy nukleinowe. Enzymy, które są białkami w przyrodzie, składają się z polimerów aminokwasów. Aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Rodzaj i sekwencja aminokwasów w białku enzymu są kodowane przez DNA w komórce, która je produkuje. Chociaż nie wszystkie enzymy są białkami, nie wszystkie białka są również enzymami. Enzymy, które nie mają charakteru białkowego, są przykładem rybozymów. Rybozym jest enzymem zbudowanym z RNA, a nie z białka. Przykładem rybozymu jest rybosom, który jest kompleksem białek i katalitycznych jednostek RNA.

charakterystyka

enzymy są często kuliste. Mogą występować pojedynczo lub jako podjednostka w kompleksie. Często są większe niż ich podłoża. Podczas gdy duża w stosunku do ich substratów, tylko niewielka część enzymu jest bezpośrednio zaangażowana w katalizę. To miejsce biorące udział w katalizie jest określane jako miejsce katalityczne. Innym miejscem w strukturze enzymu jest miejsce wiązania, przez które substrat reaguje lub wiąże się z. Miejsce katalityczne i miejsce wiązania tworzą miejsce aktywne enzymu. Allosteryczne miejsce enzymu odnosi się do miejsca, w którym inna cząsteczka może wiązać się, powodując zmianę konformacji enzymu, co następnie prowadzi do jego zwiększenia lub zmniejszenia jego aktywności. Istnieją dwa główne typy cząsteczek, które modulują aktywność enzymu: (1) inhibitory i (2) aktywatory. Inhibitory to cząsteczki, które hamują lub zmniejszają aktywność enzymatyczną. Aktywatory to cząsteczki, które stymulują lub zwiększają aktywność enzymatyczną. Inne, które mogą wpływać na aktywność enzymów, to denaturanty (środki chaotropowe). Ekspozycja na temperaturę i pH poza optymalnymi warunkami prowadzi do denaturacji enzymu. Denaturacja powoduje, że enzym traci swoją strukturę i właściwości katalityczne. Struktura enzymu ma kluczowe znaczenie dla jego funkcji. Specyficzność enzymu opiera się na jego unikalnej strukturze 3D.

typy

enzymy są zwykle klasyfikowane i nazwane zgodnie z reakcjami, które katalizują. Międzynarodowa Unia Biochemii i Biologii Molekularnej opracowała nomenklaturę enzymów, numery we. Są one następujące:

• EC 1 Oksydoreduktazy: katalizują reakcje utleniania/redukcji
• EC 2 transferazy: przenoszą grupę funkcyjną (np. grupę metylową lub fosforanową)
• EC 3 hydrolazy: katalizują hydrolizę różnych wiązań
• EC 4 liazy: rozszczepiają różne wiązania za pomocą innych środków niż hydroliza i utlenianie
• izomerazy EC 5: katalizują zmiany izomeryzacji w pojedyncza cząsteczka
• ligazy Ec 6: połącz dwie cząsteczki wiązaniami kowalencyjnymi

typowe reakcje biologiczne

produkcja enzymów w drodze syntezy białek obejmuje transkrypcję i translację. W komórkach enzym jest wytwarzany w procesach transkrypcji i translacji. Transkrypcja jest procesem, w którym szablon mRNA, kodujący sekwencję aminokwasów w postaci kodu trinukleotydowego, jest transkrybowany z DNA w celu dostarczenia szablonu do translacji. Translacja jest procesem, w którym aminokwasy są połączone ze sobą w określonej kolejności zgodnie z zasadami określonymi przez kod genetyczny. Składa się z czterech faz: (1) aktywacji (aminokwas jest kowalencyjnie związany z tRNA), (2) inicjacji (mała podjednostka rybosomu wiąże się z 5′ końcem mRNA za pomocą czynników inicjacyjnych), (3) wydłużenia (następny aminoacylo-tRNA w linii wiąże się z rybosomem wraz z GTP i czynnikiem wydłużenia) i (4) zakończenia (miejsce a rybosomu stoi przed kodonem stop). Nowo uformowana struktura białkowa ulegnie dalszym procesom, np. modyfikacji potranslacyjnej i fałdowaniu.

podobnie jak każdy katalizator, enzym byłby w stanie przyspieszyć reakcję chemiczną bez zmiany równowagi reakcji. Oznacza to, że katalizator nie jest zużywany w reakcji. Niemniej jednak enzym różni się od katalizatorów niebiologicznych znacznie bardziej specyficznym. Zanim enzym może katalizować reakcję, musi najpierw związać się ze swoim substratem. Zgodnie z modelem dopasowania indukowanego zaproponowanym przez Daniela Koshlanda w 1958, enzym ulega przekształceniu, gdy wchodzi w interakcję z substratem, podczas gdy substrat może również nieznacznie zmieniać kształt, aby ostatecznie dopasować się do siebie. Enzym przyspiesza proces biologiczny poprzez obniżenie energii aktywacji. Czyni to (1) przez stabilizację stanu przejściowego, (2) przez zapewnienie alternatywnej ścieżki i/lub (3) przez destabilizację substratowego stanu podłoża.
niektóre enzymy wymagają cząsteczek niebiałkowych zwanych kofaktorami do swojej aktywności katalitycznej. Kofaktor może być organiczny lub nieorganiczny. Kofaktory wiążą się zwykle z aktywnym miejscem enzymu. Gdy kofaktor jest niezwiązany, enzym jest określany jako apoenzym; po związaniu enzym jest określany jako holoenzym (jednak holoenzym odnosi się również do enzymu zawierającego wiele podjednostek białkowych).

koenzym jest cząsteczką transportującą grupy chemiczne (np. jon wodorkowy, Grupa fosforanowa, Grupa acetylowa, grupa metylowa itp.) z jednego enzymu na drugi. Przykładami koenzymów są NADH, NADPH, ATP, FMN (mononukleotyd flawiny), fad (dinukleotyd flawiny adeniny), TPP (Pirofosforan tiaminy) i THF (tetrahydrofolian).

funkcje biologiczne

enzymy są katalizatorami biologicznymi. Przyspieszają reakcje chemiczne. Prawie wszystkie procesy metaboliczne wykorzystują enzymy do przyspieszenia konwersji substratów w produkty. Enzymy przyspieszają szybkość reakcji około milion razy szybciej w procesie bez enzymu.

etymologia

• Niemiecki enzym, średniowieczny Grecki enzūmos, (kwaszony)

terminy pokrewne:

• enzym kondensacyjny
• enzym D
• enzymy Deamidyzujące
• defekt enzymu
• enzymy trawienne
• enzym Dysproporcjonujący
• enzym restrykcyjny Ecori
• defekt enzymu
• inhibitory enzymów
• technika testu immunologicznego zwielokrotnionego enzymem
• enzym hydrolityczny
• enzymy lizosomalne
• enzym jabłkowy
• enzym markerowy
• enzym modyfikujący
• enzym stary żółty
• enzymy proteolityczne
• enzym represyjny
• enzymy rozszczepiające
• enzym dodawania końcówek

Zobacz też

• katalizator
• białko