Voorwaarden

• dipoleany molecuul of ingrijpend dat heeft gedelokaliseerd positieve en negatieve ladingen
• amino acidany van de 20 natuurlijk voorkomende α-aminozuren (met de amino en carboxylic acid groepen op hetzelfde koolstofatoom) en een verscheidenheid aan side-ketens die combineren, via peptide bindingen, naar formulier eiwitten

Aminozuren zijn de bouwstenen voor de eiwitten die verantwoordelijk zijn voor de biologische functies in ons lichaam. Aminozuren zijn chemische verbindingen die bestaan uit een koolstofatoom gebonden aan een aminegroep, een waterstofatoom, een carboxylgroep, en een variërende zijketen (R-groep); het is deze zijketen die elk aminozuur van een ander onderscheidt. Hoger-geordende structuren zoals peptide kettingen en proteã nen worden gevormd wanneer aminozuren aan elkaar binden.

peptiden

een peptide is een molecuul dat bestaat uit twee of meer aminozuren. De binding die de twee aminozuren bij elkaar houdt is een peptide Binding, of een covalente chemische binding tussen twee verbindingen (in dit geval twee aminozuren). Het komt voor wanneer de carboxylgroep van één molecuul met de aminogroep van het andere molecuul reageert, die de twee molecules verbinden en een watermolecuul vrijgeven.

lange kettingpolypeptiden kunnen worden gevormd door vele aminozuren met elkaar te verbinden via peptidebindingen. De amideband kan slechts door amidehydrolyse worden gebroken, waar de banden met de toevoeging van een watermolecuul worden gespleten. De peptidebindingen van proteã nen zijn metastabiel, en zullen spontaan in een langzaam proces breken. Het leven organismen hebben enzymen die zowel peptide banden kunnen vormen als breken .

Resonantievormen van de Amid-Groep

De amidegroep heeft drie resonantievormen, die belangrijke eigenschappen verlenen. Ten eerste stabiliseert de stabilisatie van de resonantiestructuren het effectief met 80kj/mol, waardoor het minder reactief is dan vergelijkbare groepen. De peptide band is uncharged bij normale pH-waarden, maar het dubbele gebonden karakter van de resonantiestructuur leidt tot een dipool, die zich in secundaire structuren kan opstellen. Het gedeeltelijke dubbele bandkarakter kan door wijzigingen worden versterkt of verzwakt die elkaar begunstigen, die één of andere flexibiliteit voor de aanwezigheid van de peptide groep in variërende voorwaarden toestaan. De extra stabilisatie maakt de peptide band relatief stabiel en unreactive. Nochtans, kunnen peptide banden chemische reacties ondergaan, typisch door een aanval van het elektronegatieve atoom op de carbonylkoolstof, resulterend in de vorming van een tetrahedral tussenpersoon.