cAMP on toinen viestinviejä, jota käytetään solunsisäiseen signaalinsiirtoon, kuten siirtämään soluihin glukagonin ja adrenaliinin kaltaisten hormonien vaikutuksia, jotka eivät voi kulkea plasmakalvon läpi. Se osallistuu myös proteiinikinaasien aktivointiin. Lisäksi cAMP sitoutuu IONIKANAVIIN, kuten HCN-kanaviin ja muutamiin muihin syklisiin nukleotideja sitoviin proteiineihin, kuten Epac1: een ja RAPGEF2: een, ja säätelee niiden toimintaa.

rooli eukaryoottisissa soluissa

cAMP liittyy kinaasien toimintaan useissa biokemiallisissa prosesseissa, kuten glykogeenin, sokerin ja rasva-aineenvaihdunnan säätelyssä.

eukaryooteissa syklinen AMP toimii aktivoimalla proteiinikinaasi A: ta (PKA eli cAMP-riippuvainen proteiinikinaasi). PKA on normaalisti epäaktiivinen tetrameerisena holoentsyyminä, joka koostuu kahdesta katalyyttisestä ja kahdesta säätelyyksiköstä (C2R2), joiden säätelyyksiköt tukkivat katalyyttisten yksiköiden katalyyttikeskukset.

syklinen AMP sitoutuu tiettyihin paikkoihin proteiinikinaasin säätelyyksiköissä ja aiheuttaa dissosiaation säätelyyksiköiden ja katalyyttisten alayksiköiden välillä, jolloin nämä katalyyttiyksiköt fosforyloivat substraattiproteiineja.

aktiiviset alayksiköt katalysoivat fosfaatin siirtymistä ATP: stä spesifisiin proteiinisubstraattien seriini-tai treoniinijäämiin. Fosforyloidut proteiinit voivat vaikuttaa suoraan solun ionikanaviin tai aktivoitua tai inhiboida entsyymejä. Proteiinikinaasi A voi myös fosforyloida spesifisiä proteiineja, jotka sitoutuvat DNA: n promoottorialueisiin aiheuttaen transkription lisääntymistä. Kaikki proteiinikinaasit eivät reagoi cAMP: iin. Useat proteiinikinaasien luokat, mukaan lukien proteiinikinaasi C, eivät ole cAMP-riippuvaisia.

lisävaikutukset riippuvat pääasiassa cAMP-riippuvaisesta proteiinikinaasista, joka vaihtelee solutyypin mukaan.

cAMP: llä on kuitenkin joitakin pieniä PKA: sta riippumattomia toimintoja, esimerkiksi kalsiumkanavien aktivaatio, joka tarjoaa vähäisen reitin, jolla kasvuhormonia vapauttava hormoni aiheuttaa kasvuhormonin vapautumista.

näkemys, jonka mukaan suurin osa leirin vaikutuksista on PKA: n hallinnassa, on kuitenkin vanhentunut. Vuonna 1998 löydettiin cAMP-herkkien proteiinien perhe, jolla oli guaniininukleotidinvaihtotekijä (GEF). Näitä kutsutaan cAMP: n aktivoimiksi Vaihtoproteiineiksi (Epac) ja perheeseen kuuluvat Epac1 ja Epac2. Aktivaatiomekanismi on samanlainen kuin PKA: GEF-verkkotunnus on yleensä naamioitu n-terminaalisella alueella, joka sisältää cAMP-sitovan verkkotunnuksen. CAMP: n sitoutuessa domeeni dissosioituu ja altistaa nyt aktiivisen GEF-domeenin, jolloin Epac voi aktivoida pieniä Ras: n kaltaisia Gtpaasiproteiineja, kuten Rap1: tä.

eritetyn cAMP: n lisärooli sosiaalisessa ameebaeditissä

lajilla Dictyostelium diskoideum cAMP toimii solun ulkopuolella erittämänä signaalina. Solujen kemotaktinen aggregaatio on järjestetty jaksottaisilla cAMP-aalloilla, jotka etenevät solujen välillä jopa useiden senttimetrien pituisilla etäisyyksillä. Aallot ovat seurausta solunulkoisen leirin säännellystä tuotannosta ja erityksestä sekä spontaanista biologisesta oskillaattorista, joka käynnistää aallot alueiden keskuksissa.

rooli bakteereissa

bakteerien cAMP-pitoisuus vaihtelee kasvualustan mukaan. Erityisesti cAMP on alhainen, kun glukoosi on hiilen lähde. Tämä tapahtuu estämällä cAMP: tä tuottavaa entsyymiä, adenylaattisyklaasia, glukoosin soluun kulkeutumisen sivuvaikutuksena. Transkriptiotekijä cAMP-reseptoriproteiini (CRP), jota kutsutaan myös CAP: ksi (kataboliittigeenin aktivaattoriproteiini), muodostaa kompleksin cAMP: n kanssa ja siten aktivoituu sitoutumaan DNA: han. CRP-cAMP lisää useiden geenien ilmentymistä, mukaan lukien eräät koodaavat entsyymit, jotka voivat antaa energiaa glukoosista riippumatta.

cAMP esimerkiksi osallistuu lakioperaation positiiviseen säätelyyn. Ympäristössä, jossa glukoosipitoisuus on alhainen, Camp kerääntyy ja sitoutuu allosteeriseen kohtaan CRP: hen (cAMP-reseptoriproteiini), transkription aktivaattoriproteiiniin. Proteiini omaksuu aktiivisen muotonsa ja sitoutuu tiettyyn kohtaan Lac-promoottorin yläjuoksulla, jolloin RNA-polymeraasin on helpompi sitoutua viereiseen promoottoriin lac-operonin transkription aloittamiseksi, mikä lisää lac-operonin transkription nopeutta. Kun glukoosipitoisuus on korkea, cAMP-pitoisuus laskee ja CRP irtautuu lac operonista.