cAMP je druhý posel, který se používá pro intracelulární signální transdukce, jako je přenos do buněk, účinky hormonů, jako je glukagon a adrenalin, které nemohou projít plazmatickou membránou. Podílí se také na aktivaci proteinových kináz. Kromě toho se cAMP váže a reguluje funkci iontových kanálů, jako jsou kanály HCN a několik dalších cyklických nukleotidů vázajících proteiny, jako jsou Epac1 a RAPGEF2.

Role v eukaryotických buňkácheditovat

cAMP je spojena s funkcí kináz v několika biochemických procesech, včetně regulace metabolismu glykogenu, cukru a lipidů.

u eukaryot funguje cyklický AMP aktivací proteinkinázy A (pKa nebo cAMP-dependentní proteinkinázy). PKA je normálně neaktivní jako tetramerní holoenzyme, skládající se ze dvou katalytických a dvou regulačních jednotek (C2R2), s regulační jednotky blokováním katalytického centra katalytické jednotky.

Cyklický AMP se váže na konkrétní místa na regulační jednotky proteinkinázy a způsobuje disociaci mezi regulační a katalytické podjednotky, což umožňuje tyto katalytické jednotky fosforylují substrátové proteiny.

aktivní podjednotky katalyzují přenos fosfátu z ATP na specifické serinové nebo threoninové zbytky proteinových substrátů. Fosforylované proteiny mohou působit přímo na iontové kanály buňky nebo se mohou aktivovat nebo inhibovat enzymy. Protein kináza a může také fosforylovat specifické proteiny, které se vážou na promotorové oblasti DNA, což způsobuje zvýšení transkripce. Ne všechny proteinkinázy reagují na cAMP. Několik tříd proteinkináz, včetně protein kinázy C, není závislé na cAMP.

Další účinky závisí hlavně na cAMP-dependentní proteinkináze, která se liší v závislosti na typu buňky.

přesto existují některé menší funkce cAMP nezávislé na pKa, např. aktivace kalciových kanálů, které poskytují menší cestu, kterou hormon uvolňující růstový hormon způsobuje uvolňování růstového hormonu.

nicméně názor, že většina účinků cAMP je řízena PKA, je zastaralý. V roce 1998 byla objevena rodina cAMP citlivých proteinů s aktivitou guaninového nukleotidového výměnného faktoru (GEF). Tyto jsou označovány Exchange proteiny aktivované cAMP (Epac) a rodina se skládá Epac1 a Epac2. Mechanismus aktivace je podobný mechanismu pKa: doména GEF je obvykle maskována oblastí n-terminálu obsahující doménu vazby cAMP. Když se cAMP váže, doména disociuje a odhaluje nyní aktivní doménu GEF, což umožňuje Epac aktivovat malé Ras-podobné Gtpázové proteiny, jako je Rap1.

Další roli vylučován tábora v sociální amoebaeEdit

V druhu Dictyostelium discoideum, tábor působí mimo buňku jako vylučován signál. Chemotaktická agregace buněk je organizována periodickými vlnami cAMP, které se šíří mezi buňkami na vzdálenosti až několik centimetrů. Vlny jsou výsledkem regulované produkce a sekrece extracelulárního cAMP a spontánního biologického oscilátoru, který iniciuje vlny v centrech území.

Role v bakteriieditovat

u bakterií se hladina cAMP mění v závislosti na médiu použitém pro růst. Zejména cAMP je nízký, když je zdrojem uhlíku glukóza. K tomu dochází inhibicí enzymu produkujícího cAMP, adenylátcyklázy, jako vedlejšího účinku transportu glukózy do buňky. Transkripční faktor cAMP receptorový protein (CRP), také volal CAP (catabolite gen activator protein) tvoří komplex s tábora a tím je aktivován vázat se na DNA. CRP-cAMP zvyšuje expresi velkého počtu genů, včetně některých kódujících enzymů, které mohou dodávat energii nezávislou na glukóze.

cAMP se například podílí na pozitivní regulaci Lac operonu. V prostředí s nízkou koncentrací glukózy se cAMP hromadí a váže se na alosterické místo na CRP (cAMP receptor protein), proteinu aktivátoru transkripce. Protein předpokládá jeho aktivní tvar a váže na specifické místo před lac promotor, takže je snazší pro RNA polymeráza se váže na přilehlé pořadatel začít transkripci lac operon, zvyšuje rychlost lac operon transkripce. Při vysoké koncentraci glukózy se koncentrace cAMP snižuje a CRP se uvolní z Lac operonu.